Lisil oxidasa

Infotaula de genLisil oxidasa
Identificadors
ÀliesLOX (HUGO), entrez:4015, lysyl oxidase, AAT10, Lysyl oxidase
IDs externesOMIM: 153455   MGI: 96817   HomoloGene: 1741   GeneCards: LOX   OMA: LOX - orthologs
Localització del gen (humà)
Cromosoma 5 (humà)
Crom.Cromosoma 5 (humà)[1]
Cromosoma 5 (humà)
Localització genòmica per Lisil oxidasa
Localització genòmica per Lisil oxidasa
Banda5q23.1Inici122.063.195 bp[1]
Fi122.078.413 bp[1]
Localització del gen (ratolí)
Cromosoma 18 (ratolí)
Crom.Cromosoma 18 (ratolí)[2]
Cromosoma 18 (ratolí)
Localització genòmica per Lisil oxidasa
Localització genòmica per Lisil oxidasa
Banda18 D1|18 28.22 cMInici52.649.139 bp[2]
Fi52.662.939 bp[2]
Patró d'expressió d'ARN
Bgee
HumàRatolí (ortòleg)
Més explicacions
  • stromal cell of endometrium Podeu traduir-lo

  • tendó d'Aquil·les

  • tíbia

  • skin of hip Podeu traduir-lo

  • lligament periodontal Podeu corregir-lo

  • cartilage tissue Podeu traduir-lo

  • pericardi

  • ventricular zone Podeu traduir-lo

  • skin of arm Podeu traduir-lo

  • skin of thigh Podeu traduir-lo
Més explicacions
Més dades d'expressió de referència
BioGPS




Més referències a dades d'expressió
Ontologia genètica
Funció molecular
  • oxidoreductase activity, acting on the CH-NH2 group of donors, oxygen as acceptor Podeu traduir-lo
  • metal ion binding Podeu traduir-lo
  • unió proteica 
  • oxidoreductase activity Podeu traduir-lo
  • copper ion binding Podeu traduir-lo
  • protein-lysine 6-oxidase activity Podeu traduir-lo
Component cel·lular
  • col·lagen 
  • nucli cel·lular 
  • regió extracel·lular Podeu corregir-lo
  • extracel·lular 
  • matriu extracel·lular 
Procés biològic
  • collagen fibril organization Podeu traduir-lo
  • lung development Podeu traduir-lo
  • response to steroid hormone Podeu traduir-lo
  • cicatrització 
  • aorta development Podeu traduir-lo
  • heart development Podeu traduir-lo
  • blood vessel development Podeu traduir-lo
  • response to hormone Podeu traduir-lo
  • elastic fiber assembly Podeu traduir-lo
  • blood vessel morphogenesis Podeu traduir-lo
  • peptidyl-lysine oxidation Podeu traduir-lo
  • osteoblast differentiation Podeu traduir-lo
  • regulation of protein phosphorylation Podeu traduir-lo
  • regulació de l'expressió gènica 
  • regulation of striated muscle tissue development Podeu traduir-lo
  • regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway Podeu traduir-lo
  • extracellular matrix organization Podeu traduir-lo
  • bone mineralization Podeu traduir-lo
  • platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway Podeu traduir-lo
  • ascending aorta development Podeu traduir-lo
  • descending aorta development Podeu traduir-lo
  • regulation of apoptotic process Podeu traduir-lo
  • protein kinase B signaling Podeu traduir-lo
  • regulation of megakaryocyte differentiation Podeu traduir-lo
  • muscle cell cellular homeostasis Podeu traduir-lo
  • cell chemotaxis Podeu traduir-lo
  • connective tissue development Podeu traduir-lo
  • cellular response to organic substance Podeu traduir-lo
  • DNA biosynthetic process Podeu traduir-lo
  • regulation of receptor binding Podeu traduir-lo
  • regulation of bone development Podeu traduir-lo
  • cellular response to chemokine Podeu traduir-lo
  • regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway Podeu traduir-lo
Fonts:Amigo / QuickGO
Ortòlegs
EspèciesHumàRatolí
Entrez

4015

16948

Ensembl

ENSG00000113083

ENSMUSG00000024529

UniProt

P28300

P28301

RefSeq (ARNm)

NM_002317
NM_001178102
NM_001317073

NM_010728
NM_001286181
NM_001286182

RefSeq (proteïna)

NP_001171573
NP_001304002
NP_002308

NP_001273110
NP_001273111
NP_034858

Localització (UCSC)Chr 5: 122.06 – 122.08 MbChr 18: 52.65 – 52.66 Mb
Cerca a PubMed[3][4]
Wikidata
Veure/Editar HumàVeure/Editar Ratolí

La lisil oxidasa (en anglès:Lysyl oxidase (LOX) o protein-lysine 6-oxidase), és una proteïna que, en humans, és codificada pel gen LOX.[5][6] La seva inhibició causa la malaltia del latirisme, però a la vegada la seva ultraregulació (upregulation) per les cèl·lules tunorals promou la metàstasi del tumor el fan maligne i causa càncer.

Mecanisme

Mecanisme Lox

El mecanisme de la lisil oxidasa ocorre via modificació del grup ε-amino d'una cadena de lisina.[7] L'enzim està dins la categoria de les aminooxidases que contenen coure i quinona.[8]

Funció biològica

La lisil oxidasa és un enzim extracel·lular amb coure que catalitza la formació d'aldehids a partir de residus de lisina en precursors de col·lagen i elastina per la qual és essencial la integritat i elasticitat que li proporciona l'acció de la lisil oxidasa .[9][10] La malaltia de Menkes està relacionada amb disfuncions de la lisil oxidasa.

Referències

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000113083 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024529 – Ensembl, May 2017
  3. ↑ «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ↑ «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ↑ «Entrez Gene: LOX lysyl oxidase».
  6. ↑ Hämäläinen ER, Jones TA, Sheer D, Taskinen K, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI «Molecular cloning of human lysyl oxidase and assignment of the gene to chromosome 5q23.3-31.2». Genomics, 11, 3, novembre 1991, pàg. 508–16. DOI: 10.1016/0888-7543(91)90057-L. PMID: 1685472.
  7. ↑ Gacheru SN, Trackman PC, Shah MA, O'Gara CY, Spacciapoli P, Greenaway FT, Kagan HM «Structural and catalytic properties of copper in lysyl oxidase». J. Biol. Chem., 265, 31, novembre 1990, pàg. 19022–7. DOI: 10.1016/0162-0134(89)84532-5. PMID: 1977746.
  8. ↑ Wang SX, Nakamura N, Mure M, Klinman JP, Sanders-Loehr J «Characterization of the native lysine tyrosylquinone cofactor in lysyl oxidase by Raman spectroscopy». J. Biol. Chem., 272, 46, novembre 1997, pàg. 28841–4. DOI: 10.1074/jbc.272.46.28841. PMID: 9360949.
  9. ↑ Alberts, Bruce. Molecular biology of the cell. Nova York: Garland Science, 2002, p. 1099. ISBN 0-8153-3218-1. 
  10. ↑ Csiszar K «Lysyl oxidases: a novel multifunctional amine oxidase family». Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 70, 2001, pàg. 1–32. DOI: 10.1016/S0079-6603(01)70012-8. PMID: 11642359.

Bibliografia

  • Csiszar K «Lysyl oxidases: a novel multifunctional amine oxidase family». Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 70, 2001, pàg. 1–32. DOI: 10.1016/S0079-6603(01)70012-8. PMID: 11642359.
  • Kagan HM, Li W «Lysyl oxidase: properties, specificity, and biological roles inside and outside of the cell». J. Cell. Biochem., 88, 4, 2003, pàg. 660–72. DOI: 10.1002/jcb.10413. PMID: 12577300.
  • Svinarich DM, Twomey TA, Macauley SP, Krebs CJ, Yang TP, Krawetz SA «Characterization of the human lysyl oxidase gene locus». J. Biol. Chem., 267, 20, 1992, pàg. 14382–7. PMID: 1352776.
  • Mariani TJ, Trackman PC, Kagan HM, Eddy RL, Shows TB, Boyd CD, Deak SB «The complete derived amino acid sequence of human lysyl oxidase and assignment of the gene to chromosome 5 (extensive sequence homology with the murine ras recision gene)». Matrix, 12, 3, 1992, pàg. 242–8. DOI: 10.1016/S0934-8832(11)80067-3. PMID: 1357535.
  • Murawaki Y, Kusakabe Y, Hirayama C «Serum lysyl oxidase activity in chronic liver disease in comparison with serum levels of prolyl hydroxylase and laminin». Hepatology, 14, 6, 1992, pàg. 1167–73. DOI: 10.1002/hep.1840140635. PMID: 1683640.
  • Hämäläinen ER, Jones TA, Sheer D, Taskinen K, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI «Molecular cloning of human lysyl oxidase and assignment of the gene to chromosome 5q23.3-31.2». Genomics, 11, 3, 1992, pàg. 508–16. DOI: 10.1016/0888-7543(91)90057-L. PMID: 1685472.
  • Konishi A, Iguchi H, Ochi J, Kinoshita R, Miura K, Uchino H «Increased lysyl oxidase activity in culture medium of nonparenchymal cells from fibrotic livers». Gastroenterology, 89, 4, 1985, pàg. 709–15. PMID: 2863189.
  • Kuivaniemi H, Ala-Kokko L, Kivirikko KI «Secretion of lysyl oxidase by cultured human skin fibroblasts and effects of monensin, nigericin, tunicamycin and colchicine». Biochim. Biophys. Acta, 883, 2, 1986, pàg. 326–34. DOI: 10.1016/0304-4165(86)90325-9. PMID: 2874833.
  • Reiser KM, Hennessy SM, Last JA «Analysis of age-associated changes in collagen crosslinking in the skin and lung in monkeys and rats». Biochim. Biophys. Acta, 926, 3, 1988, pàg. 339–48. DOI: 10.1016/0304-4165(87)90220-0. PMID: 3120785.
  • Järveläinen H, Halme T, Rönnemaa T «Effect of cortisol on the proliferation and protein synthesis of human aortic smooth muscle cells in culture». Acta Med. Scand. Suppl., 660, 1982, pàg. 114–22. PMID: 6127904.
  • Kuivaniemi H, Savolainen ER, Kivirikko KI «Human placental lysyl oxidase. Purification, partial characterization, and preparation of two specific antisera to the enzyme». J. Biol. Chem., 259, 11, 1984, pàg. 6996–7002. PMID: 6144680.
  • Lien YH, Stern R, Fu JC, Siegel RC «Inhibition of collagen fibril formation in vitro and subsequent cross-linking by glucose». Science, 225, 4669, 1984, pàg. 1489–91. DOI: 10.1126/science.6147899. PMID: 6147899.
  • Yasutake A, Powers JC «Reactivity of human leukocyte elastase and porcine pancreatic elastase toward peptide 4-nitroanilides containing model desmosine residues. Evidence that human leukocyte elastase is selective for cross-linked regions of elastin». Biochemistry, 20, 13, 1981, pàg. 3675–9. DOI: 10.1021/bi00516a002. PMID: 6912069.
  • Kim Y, Boyd CD, Csiszar K «A new gene with sequence and structural similarity to the gene encoding human lysyl oxidase». J. Biol. Chem., 270, 13, 1995, pàg. 7176–82. DOI: 10.1074/jbc.270.13.7176. PMID: 7706256.
  • Hämäläinen ER, Kemppainen R, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI «Structure of the human lysyl oxidase gene». Genomics, 17, 3, 1993, pàg. 544–8. DOI: 10.1006/geno.1993.1369. PMID: 7902322.
  • Forbes EG, Cronshaw AD, MacBeath JR, Hulmes DJ «Tyrosine-rich acidic matrix protein (TRAMP) is a tyrosine-sulphated and widely distributed protein of the extracellular matrix». FEBS Lett., 351, 3, 1994, pàg. 433–6. DOI: 10.1016/0014-5793(94)00907-4. PMID: 8082810.
  • Csiszar K, Mariani TJ, Gosin JS, Deak SB, Boyd CD «A restriction fragment length polymorphism results in a nonconservative amino acid substitution encoded within the first exon of the human lysyl oxidase gene». Genomics, 16, 2, 1993, pàg. 401–6. DOI: 10.1006/geno.1993.1203. PMID: 8100215.
  • Vetter U, Weis MA, Mörike M, Eanes ED, Eyre DR «Collagen crosslinks and mineral crystallinity in bone of patients with osteogenesis imperfecta». J. Bone Miner. Res., 8, 2, 1993, pàg. 133–7. DOI: 10.1002/jbmr.5650080203. PMID: 8442432.
  • Panchenko MV, Stetler-Stevenson WG, Trubetskoy OV, Gacheru SN, Kagan HM «Metalloproteinase activity secreted by fibrogenic cells in the processing of prolysyl oxidase. Potential role of procollagen C-proteinase». J. Biol. Chem., 271, 12, 1996, pàg. 7113–9. DOI: 10.1074/jbc.271.12.7113. PMID: 8636146.
  • Khakoo A, Thomas R, Trompeter R, Duffy P, Price R, Pope FM «Congenital cutis laxa and lysyl oxidase deficiency». Clin. Genet., 51, 2, 1997, pàg. 109–14. DOI: 10.1111/j.1399-0004.1997.tb02430.x. PMID: 9111998.

Enllaços externs