GMP-Reduktase
GMP-Reduktase | ||
---|---|---|
![]() | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 345/348 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
Isoformen | 4 | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | GMPR, GMPR2 | |
Externe IDs |
| |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.7.1.7, Oxidoreduktase | |
Reaktionsart | red. Desaminierung | |
Substrat | GMP + NADPH/H+ | |
Produkte | IMP + NH3 + NADP+ | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, Bakterien |
GMP-Reduktasen (GMPR) sind Enzyme in Eukaryoten und Bakterien, die die Desaminierung von GMP zu IMP katalysieren. Diese Reaktionen dienen der Rückgewinnung und Aufrechterhaltung der Balance von Purinnukleotiden in der Zelle.[1]
Menschen haben zwei Gene, die für GMPR codieren (GMPR und GMPR2 auf den Chromosomen 6 und 114)[2], die jeweils zwei Spleißvarianten erzeugen. GMPR2 hat möglicherweise eine weitere Funktion bei der Differenzierung von Monozyten.[3]
Katalysierte Reaktion
+ NADPH/H+
+ NH3 + NADP+
Von GMP wird Ammoniak abgespalten und IMP entsteht. Die Reaktion ist irreversibel.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P36959, UniProt Q9P2T1
- ↑ GMPR und GMPR2
- ↑ J. Zhang, W. Zhang, D. Zou, G. Chen, T. Wan, M. Zhang, X. Cao: Cloning and functional characterization of GMPR2, a novel human guanosine monophosphate reductase, which promotes the monocytic differentiation of HL-60 leukemia cells. In: Journal of Cancer Research and Clinical Oncology. Band 129, Nummer 2, Februar 2003, S. 76–83, ISSN 0171-5216. doi:10.1007/s00432-002-0413-7. PMID 12669231.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien