Monooxigenasa
Monooxigenasa | ||
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![]() Estructura de la monooxigenasa Tetx formando complejo con el sustrato 7-yodotetraciclina.[1] | ||
Identificadores | ||
Símbolo | FAD_binding_3 | |
Pfam | PF01494 | |
InterPro | IPR002938 | |
SCOP | 2phh | |
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Las monooxigenasas son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo a un sustrato en muchas rutas metabólicas. En la reacción que catalizan, los dos átomos de una molécula de dioxígeno se reducen a un grupo hidroxilo y a una molécula de H2O con la oxidación concomitante del sustrato y de una molécula de NADH o NADPH.[2][3]
Clasificación
Puesto que catalizan una transferencia de electrones (una reacción redox), las monooxigenasas se clasifican como un subtipo de enzimas oxidorreductasas.
Estructuras relacionadas
2XDO 2XYO 2Y6R
Proteínas humanas que contienen este dominio
COQ6; CYP450; MICAL1; MICAL2; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3;
Referencias
- ↑ PDB 2Y6Q
- Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). «Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase». FEBS Lett. 585 (7): 1061-6. PMID 21402075. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012.
- ↑ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). «Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 565-601. PMID 1444267. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025.
- ↑ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). «Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability». FEBS Lett. 443 (3): 251-255. PMID 10025942. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8.
Datos: Q6901821
Multimedia: Monooxygenases / Q6901821