PLCD3
Fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3[1] | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
Identificadores | ||||||
Nomenclatura | Otros nombres Fosfolipasa C delta 3 | |||||
Símbolo | PLCD3 (HGNC: 9061) | |||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
Número EC | 3.1.4.11 | |||||
Locus | Cr. 17 q21 | |||||
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Estructura/Función proteica | ||||||
Tamaño | 789 (aminoácidos) | |||||
Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] |
La fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3 (PLCD3) (EC 3.1.4.11) es una isozima humana de la enzima fosfoinosítido fosfolipasa C. Cataliza la reacción:[2]
- 1-fosfatidil-1D-mio-inositol 4,5-bisfosfato + H2O 1D-mio-inositol-1,4,5-trisfosfato + diacilglicerol
Tiene como función la producción de las moléculas mensajeras diacilglicerol (DAG) e inositol 1,4,5-trifosfato (IP3). El DAG media en la activación de la proteína kinasa C mientras que el IP3 libera Ca2+ de los depósitos intracelulares. Es esencial para el desarrollo de la placenta y de los trofoblastos. Puede que participe en la citocinesis hidrolizando fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2). Se une a 3 iones calcio por subunidad. Dos de los iones calcio se unen al dominio C2. La enzima es fuertemente activada por el ácido fosfatídico, inhibida por la fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, esfingomielina y fosfatidilserina.[3]
Tiene como localización celular el citoplasma. Está presente en células epiteliales. Es regulada negativamente por Ca2+ y cAMP. Contiene 1 dominio C2, 3 dominios manos EF, 1 dominio PH, 1 dominio PI-PLC X-box y 1 dominio PI-PLC Y-box. El dominio C2 es un módulo membranoso objetivo dependiente de Ca2+. El dominio PH media la interacción con la superficie de la membrana uniéndose al PIP2.[3]
Referencias
- Datos: Q18048885