Xantina deshidrogenasa
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Símbolos | XDH (HGNC: 12805) ; XO; XOR | ||||||||||||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | ||||||||||||||
Número EC | 1.17.3.2 | ||||||||||||||
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Xantina deshidrogenasa | ||||||
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PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
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Número EC | 1.17.1.4 | |||||
Número CAS | 9054-84-6 | |||||
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La xantina deshidrogenasa (EC 1.17.3.2, EC 1.17.1.4), conocida también por su símbolo XDH, es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/70/Xanthine_dehydrogenase.svg/400px-Xanthine_dehydrogenase.svg.png)
Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son xantina, NAD+
y agua; mientras que sus tres productos son urato, NADH y un ion hidrógeno.
La enzima se encuentra codificada por el gen Xdh.[1][2]
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH o CH
2 como donantes de electrones y que utilizan NAD+
o NADP+
como aceptor.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es xantina:NAD+
oxidorreductasa. Otros nombres de uso común son NAD+
-xantina deshidrogenasa, xantina-NAD+
oxidorreductasa, xantina/NAD+
oxidorreductasa, y xantina oxidorreductasa.
Estructura y función
La xantina deshidrogenasa pertenece al grupo de las enzimas que contienen molibdeno involucradas en el metabolismo oxidativo de las purinas. Esta enzima es un homodímero. La xantina deshidrogenasa puede ser convertida en xantina oxidasa por una oxidación reversible de un grupo sulfhidrilo, o por una modificación proteolítica irreversible.[1]
Esta enzima participa en el metabolismo de las purinas.
Importancia clínica
Los defectos en la xantina deshidrogenasa causan xantinuria, pueden contribuir al síndrome de dificultad respiratoria en el adulto, y pueden potenciar la infección por el influenzavirus por medio de un mecanismo dependiente de metabolitos de oxígeno.[1]
Véase también
- MOCOS
- Xantina oxidasa
Referencias
- ↑ a b c «Entrez Gene: XDH xanthine dehydrogenase». Consultado el 25 de octubre de 2012.
- ↑ Ichida K, Amaya Y, Noda K, Minoshima S, Hosoya T, Sakai O, Shimizu N, Nishino T (noviembre de 1993). «Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene». Gene 133 (2): 279-84. PMID 8224915. doi:10.1016/0378-1119(93)90652-J.
Lecturas adicionales
- Battelli MG, Lorenzoni E (1982). «Purification and properties of a new glutathione-dependent thiol:disulphide oxidoreductase from rat liver». Biochem. J. 207 (1): 133-8. PMC 1153833. PMID 6960894.
- Corte ED, Stirpe F (1972). «The regulation of rat liver xanthine oxidase. Involvement of thiol groups in the conversion of the enzyme activity from dehydrogenase (type D) into oxidase (type O) and purification of the enzyme». Biochem. J. 126 (3): 739-45. PMC 1178433. PMID 4342395.
- Parzen SD, Fox AS (1964). «Purification of Xanthine Dehydrogenase from Drosophila Melanogaster». Biochim. Biophys. Acta. 92: 465-71. PMID 14264879. doi:10.1016/0926-6569(64)90006-9.
- Rajagopalan KV, Handler P (1967). «Purification and properties of chicken liver xanthine dehydrogenase». J. Biol. Chem. 242 (18): 4097-107. PMID 4294045.
- Smith ST, Rajagopalan KV, Handler P (1967). «Purification and properties of xanthine dehydroganase from Micrococcus lactilyticus». J. Biol. Chem. 242 (18): 4108-17. PMID 6061702.
- Parschat K, Canne C, Huttermann J, Kappl R, Fetzner S (2001). «Xanthine dehydrogenase from Pseudomonas putida 86: specificity, oxidation-reduction potentials of its redox-active centers, and first EPR characterization». Biochim. Biophys. Acta. 1544 (1–2): 151-65. PMID 11341925. doi:10.1016/S0167-4838(00)00214-4.
- N, Nishino T; Amaya, Y; Noda, K; Minoshima, S; Hosoya, T; Sakai, O; Shimizu, N; Nishino, T (1993). «Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene». Gene. 133 (2): 279-84. PMID 8224915. doi:10.1016/0378-1119(93)90652-J.
- Enroth C, Eger BT, Okamoto K, Nishino T, Nishino T, Pai EF (2000). «Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: Structure-based mechanism of conversion». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (20): 10723-8. PMC 27090. PMID 11005854. doi:10.1073/pnas.97.20.10723.
- Truglio, J; Theis, K; Leimkühler, S; Rappa, R; Rajagopalan, KV; Kisker, C (1 de enero de 2002). «Crystal structures of the active and alloxanthine-inhibited forms of xanthine dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus». S. Structure. (1): 115-25. PMID 11796116. doi:10.1016/S0969-2126(01)00697-9.
- Hille R (1996). «The Mononuclear Molybdenum Enzymes». Chem. Rev. 96 (7): 2757-2816. PMID 11848841. doi:10.1021/cr950061t.
- Meneshian A, Bulkley GB (2002). «The physiology of endothelial xanthine oxidase: from urate catabolism to reperfusion injury to inflammatory signal transduction». Microcirculation (New York, N.Y.: 1994) 9 (3): 161-75. PMID 12080414. doi:10.1038/sj.mn.7800136.
- Xu P, Huecksteadt TP, Harrison R, Hoidal JR (1995). «Molecular cloning, tissue expression of human xanthine dehydrogenase». Biochem. Biophys. Res. Commun. 215 (1): 429. PMID 7575623. doi:10.1006/bbrc.1995.2482.
- Xu P, Zhu XL, Huecksteadt TP et al. (1995). «Assignment of human xanthine dehydrogenase gene to chromosome 2p22». Genomics 23 (1): 289-91. PMID 7829092. doi:10.1006/geno.1994.1498.
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- Martelin E, Palvimo JJ, Lapatto R, Raivio KO (2000). «Nuclear factor Y activates the human xanthine oxidoreductase gene promoter». FEBS Lett. 480 (2–3): 84-8. PMID 11034305. doi:10.1016/S0014-5793(00)01909-8.
- Stiborová M, Frei E, Sopko B et al. (2002). «Carcinogenic aristolochic acids upon activation by DT-diaphorase form adducts found in DNA of patients with Chinese herbs nephropathy». Carcinogenesis 23 (4): 617-25. PMID 11960915. doi:10.1093/carcin/23.4.617.
- Frederiks WM, Vreeling-Sindelárová H (2002). «Ultrastructural localization of xanthine oxidoreductase activity in isolated rat liver cells». Acta Histochem. 104 (1): 29-37. PMID 11993848. doi:10.1078/0065-1281-00629.
- Cejková J, Ardan T, Filipec M, Midelfart A (2003). «Xanthine oxidoreductase and xanthine oxidase in human cornea». Histol. Histopathol. 17 (3): 755-60. PMID 12168784.
Datos: Q15330855