Xantina deshidrogenasa

Xantina deshidrogenasa
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Símbolos XDH (HGNC: 12805) ; XO; XOR
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  • OMIM: 607633
  • MGI: 98973
  • HomoloGene: 324
  • ChEMBL: 1929
  • EBI: XDH
  • GeneCards: Gen XDH
  • UniProt: XDH
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Número EC 1.17.3.2
              
Ontología génica
Función molecular • xanthine dehydrogenase activity
• xanthine oxidase activity
• iron ion binding
• UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase activity
• electron carrier activity
• protein homodimerization activity
• molybdopterin cofactor binding
• flavin adenine dinucleotide binding
• 2 iron, 2 sulfur cluster binding
Componente celular • extracellular space
• peroxisome
• cytosol
Proceso biológico • negative regulation of protein phosphorylation
• negative regulation of endothelial cell proliferation
• purine nucleobase metabolic process
• purine nucleotide catabolic process
• activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process
• lactation
• xanthine catabolic process
• negative regulation of gene expression
• small molecule metabolic process
• negative regulation of endothelial cell differentiation
• negative regulation of protein kinase B signaling
• nucleobase-containing small molecule metabolic process
• oxidation-reduction process
• positive regulation of p38MAPK cascade
• negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway
• positive regulation of reactive oxygen species metabolic process
• negative regulation of vasculogenesis
Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7498 22436
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P47989 Q00519
RefSeq
(ARNm)
NM_000379 NM_011723
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_000370 NP_035853
Ubicación (UCSC)
Cr. 2:
31.56 – 31.64 Mb 		Cr. 17:
73.88 – 73.95 Mb
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Xantina deshidrogenasa
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MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.17.1.4
Número CAS 9054-84-6
              
Ontología génica
Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
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Humano Ratón
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La xantina deshidrogenasa (EC 1.17.3.2, EC 1.17.1.4), conocida también por su símbolo XDH, es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

xantina + NAD+
 + H
2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } urato + NADH + H+

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son xantina, NAD+
 y agua; mientras que sus tres productos son urato, NADH y un ion hidrógeno.

La enzima se encuentra codificada por el gen Xdh.[1]​[2]​

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH o CH
2 como donantes de electrones y que utilizan NAD+
 o NADP+
 como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es xantina:NAD+
 oxidorreductasa. Otros nombres de uso común son NAD+
-xantina deshidrogenasa, xantina-NAD+
 oxidorreductasa, xantina/NAD+
 oxidorreductasa, y xantina oxidorreductasa.

Estructura y función

La xantina deshidrogenasa pertenece al grupo de las enzimas que contienen molibdeno involucradas en el metabolismo oxidativo de las purinas. Esta enzima es un homodímero. La xantina deshidrogenasa puede ser convertida en xantina oxidasa por una oxidación reversible de un grupo sulfhidrilo, o por una modificación proteolítica irreversible.[1]​

Esta enzima participa en el metabolismo de las purinas.

Importancia clínica

Los defectos en la xantina deshidrogenasa causan xantinuria, pueden contribuir al síndrome de dificultad respiratoria en el adulto, y pueden potenciar la infección por el influenzavirus por medio de un mecanismo dependiente de metabolitos de oxígeno.[1]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ a b c «Entrez Gene: XDH xanthine dehydrogenase». Consultado el 25 de octubre de 2012. 
  2. ↑ Ichida K, Amaya Y, Noda K, Minoshima S, Hosoya T, Sakai O, Shimizu N, Nishino T (noviembre de 1993). «Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene». Gene 133 (2): 279-84. PMID 8224915. doi:10.1016/0378-1119(93)90652-J. 

Lecturas adicionales

  • Battelli MG, Lorenzoni E (1982). «Purification and properties of a new glutathione-dependent thiol:disulphide oxidoreductase from rat liver». Biochem. J. 207 (1): 133-8. PMC 1153833. PMID 6960894. 
  • Corte ED, Stirpe F (1972). «The regulation of rat liver xanthine oxidase. Involvement of thiol groups in the conversion of the enzyme activity from dehydrogenase (type D) into oxidase (type O) and purification of the enzyme». Biochem. J. 126 (3): 739-45. PMC 1178433. PMID 4342395. 
  • Parzen SD, Fox AS (1964). «Purification of Xanthine Dehydrogenase from Drosophila Melanogaster». Biochim. Biophys. Acta. 92: 465-71. PMID 14264879. doi:10.1016/0926-6569(64)90006-9. 
  • Rajagopalan KV, Handler P (1967). «Purification and properties of chicken liver xanthine dehydrogenase». J. Biol. Chem. 242 (18): 4097-107. PMID 4294045. 
  • Smith ST, Rajagopalan KV, Handler P (1967). «Purification and properties of xanthine dehydroganase from Micrococcus lactilyticus». J. Biol. Chem. 242 (18): 4108-17. PMID 6061702. 
  • Parschat K, Canne C, Huttermann J, Kappl R, Fetzner S (2001). «Xanthine dehydrogenase from Pseudomonas putida 86: specificity, oxidation-reduction potentials of its redox-active centers, and first EPR characterization». Biochim. Biophys. Acta. 1544 (1–2): 151-65. PMID 11341925. doi:10.1016/S0167-4838(00)00214-4. 
  • N, Nishino T; Amaya, Y; Noda, K; Minoshima, S; Hosoya, T; Sakai, O; Shimizu, N; Nishino, T (1993). «Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene». Gene. 133 (2): 279-84. PMID 8224915. doi:10.1016/0378-1119(93)90652-J. 
  • Enroth C, Eger BT, Okamoto K, Nishino T, Nishino T, Pai EF (2000). «Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: Structure-based mechanism of conversion». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (20): 10723-8. PMC 27090. PMID 11005854. doi:10.1073/pnas.97.20.10723. 
  • Truglio, J; Theis, K; Leimkühler, S; Rappa, R; Rajagopalan, KV; Kisker, C (1 de enero de 2002). «Crystal structures of the active and alloxanthine-inhibited forms of xanthine dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus». S. Structure. (1): 115-25. PMID 11796116. doi:10.1016/S0969-2126(01)00697-9. 
  • Hille R (1996). «The Mononuclear Molybdenum Enzymes». Chem. Rev. 96 (7): 2757-2816. PMID 11848841. doi:10.1021/cr950061t. 
  • Meneshian A, Bulkley GB (2002). «The physiology of endothelial xanthine oxidase: from urate catabolism to reperfusion injury to inflammatory signal transduction». Microcirculation (New York, N.Y.: 1994) 9 (3): 161-75. PMID 12080414. doi:10.1038/sj.mn.7800136. 
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  • Minoshima S, Wang Y, Ichida K et al. (1994). «Mapping of the gene for human xanthine dehydrogenase (oxidase) (XDH) to band p23 of chromosome 2». Cytogenet. Cell Genet. 68 (1–2): 52-3. PMID 7956358. doi:10.1159/000133887. 
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  • Ichida K, Amaya Y, Noda K et al. (1993). «Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene». Gene 133 (2): 279-84. PMID 8224915. doi:10.1016/0378-1119(93)90652-J. 
  • Satoh A, Sasago S, Takahashi S, Kato N (1993). «Regulation of xanthine dehydrogenase in rat liver in response to peroxisome proliferators». Biochem. Biophys. Res. Commun. 195 (2): 751-7. PMID 8373410. doi:10.1006/bbrc.1993.2109. 
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  • Saksela M, Raivio KO (1996). «Cloning and expression in vitro of human xanthine dehydrogenase/oxidase». Biochem. J. 315 (Pt 1): 235-9. PMC 1217176. PMID 8670112. 
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  • Hellsten Y, Frandsen U, Orthenblad N et al. (1997). «Xanthine oxidase in human skeletal muscle following eccentric exercise: a role in inflammation». J. Physiol. (Lond.) 498 (Pt 1): 239-48. PMC 1159248. PMID 9023782. 
  • Ichida K, Amaya Y, Kamatani N et al. (1997). «Identification of two mutations in human xanthine dehydrogenase gene responsible for classical type I xanthinuria». J. Clin. Invest. 99 (10): 2391-7. PMC 508078. PMID 9153281. doi:10.1172/JCI119421. 
  • Rouquette M, Stevens C, Blake DR et al. (1998). «Expression of xanthine oxidase activity in human endothelial cells as a function of cell density». Biochem. Soc. Trans. 25 (3): 532S. PMID 9388748. 
  • Newaz MA, Adeeb NN (2000). «Detection of xanthine oxidase in human plasma». Med. J. Malaysia 53 (1): 70-5. PMID 10968141. 
  • Martelin E, Palvimo JJ, Lapatto R, Raivio KO (2000). «Nuclear factor Y activates the human xanthine oxidoreductase gene promoter». FEBS Lett. 480 (2–3): 84-8. PMID 11034305. doi:10.1016/S0014-5793(00)01909-8. 
  • Stiborová M, Frei E, Sopko B et al. (2002). «Carcinogenic aristolochic acids upon activation by DT-diaphorase form adducts found in DNA of patients with Chinese herbs nephropathy». Carcinogenesis 23 (4): 617-25. PMID 11960915. doi:10.1093/carcin/23.4.617. 
  • Frederiks WM, Vreeling-Sindelárová H (2002). «Ultrastructural localization of xanthine oxidoreductase activity in isolated rat liver cells». Acta Histochem. 104 (1): 29-37. PMID 11993848. doi:10.1078/0065-1281-00629. 
  • Cejková J, Ardan T, Filipec M, Midelfart A (2003). «Xanthine oxidoreductase and xanthine oxidase in human cornea». Histol. Histopathol. 17 (3): 755-60. PMID 12168784. 
Control de autoridades
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  • Wd Datos: Q15330855