Emopessina

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Emopessina
Gene
HUGOHPX FLJ56652; HX
LocusChr. 11 [1]
Proteina
UniProtP02790
Enzima
Numero EC3.2.1.35
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L'emopessina è una proteina plasmatica appartenente alla frazione delle β-globuline (perciò anche conosciuta come beta-1B-glicoproteina) che ha la funzione di legare l'eme derivato dalla distruzione dei globuli rossi.

Funzione

La distruzione dei globuli rossi può essere sia un fenomeno fisiologico, come l'eritrocateresi, sia un fenomeno patologico, come l'emolisi intra o extravascolare che è causa di anemia. In caso di emolisi intravascolare, l'emoglobina contenuta nei globuli rossi non viene immediatamente captata e ossidata in bilirubina dalle cellule del sistema reticolo-endoteliale (come avviene nel caso di emolisi extravascolare), ma viene adsorbita da due principali sistemi di proteine solubili plasmatiche. Il primo sistema ad entrare in funzione è quello dell'aptoglobina, che chela l'intera molecola di emoglobina in un complesso stabile; tuttavia, quando la quantità di emoglobina circolante eccede la capacità tampone dell'aptoglobina, essa viene rapidamente ossidata in metaemoglobina, in modo da estrarne il gruppo eme per trasferirlo ad un'altra proteina plasmatica chiamata emopessina, che lo chela e ne permette l'internalizzazione a livello epatico mediante un apposito recettore.[1] Le cellule epatiche in seguito provvedono al riciclaggio del ferro e ne neutralizzano l'attività ossidante, oltre a riciclare anche la struttura porfirinica dell'eme.

Significato clinico

Per la diagnosi delle anemie emolitiche si possono richiedere i valori di emopessina plasmatica: se questi sono diminuiti vuol dire che è avvenuta un'importante emolisi con conseguente liberazione di eme ed emoglobina e l'emopessina è stata velocemente legata dall'eme e internalizzata dagli epatociti; l'esame di laboratorio più comune è però il calcolo della concentrazione dell'aptoglobina, che dà le stesse informazioni svolgendo una funzione simile a quella dell'emopessina, legando però l'emoglobina.

Note

  1. ^ Gianluigi Castoldi; Vincenzo Liso, Core Curriculum Ematologia, Milano, McGraw Hill Education, 2014, p. 17, ISBN 978-88-386-3980-7.

Bibliografia

  • Piccard H, Van den Steen PE, Opdenakker G, Hemopexin domains as multifunctional liganding modules in matrix metalloproteinases and other proteins, in J. Leukoc. Biol., vol. 81, n. 4, 2007, pp. 870–92, DOI:10.1189/jlb.1006629, PMID 17185359.
  • Morgan WT, Muller-Eberhard U, Lamola AA, Interaction of rabbit hemopexin with bilirubin, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 532, n. 1, 1978, pp. 57–64, PMID 620056.
  • Liu HM, Atack JR, Rapoport SI, Immunohistochemical localization of intracellular plasma proteins in the human central nervous system, in Acta Neuropathol., vol. 78, n. 1, 1989, pp. 16–21, DOI:10.1007/BF00687397, PMID 2735186.
  • Smith A, Tatum FM, Muster P, et al., Importance of ligand-induced conformational changes in hemopexin for receptor-mediated heme transport, in J. Biol. Chem., vol. 263, n. 11, 1988, pp. 5224–9, PMID 2833500.
  • Altruda F, Poli V, Restagno G, Silengo L, Structure of the human hemopexin gene and evidence for intron-mediated evolution, in J. Mol. Evol., vol. 27, n. 2, 1988, pp. 102–8, DOI:10.1007/BF02138368, PMID 2842511.
  • Altruda F, Poli V, Restagno G, et al., The primary structure of human hemopexin deduced from cDNA sequence: evidence for internal, repeating homology, in Nucleic Acids Res., vol. 13, n. 11, 1985, pp. 3841–59, DOI:10.1093/nar/13.11.3841, PMC 341281, PMID 2989777.
  • Taketani S, Kohno H, Naitoh Y, Tokunaga R, Isolation of the hemopexin receptor from human placenta, in J. Biol. Chem., vol. 262, n. 18, 1987, pp. 8668–71, PMID 3036819.
  • Law ML, Cai GY, Hartz JA, et al., The hemopexin gene maps to the same location as the beta-globin gene cluster on human chromosome 11, in Genomics, vol. 3, n. 1, 1989, pp. 48–52, DOI:10.1016/0888-7543(88)90158-9, PMID 3220477.
  • Morgan WT, Alam J, Deaciuc V, et al., Interaction of hemopexin with Sn-protoporphyrin IX, an inhibitor of heme oxygenase. Role for hemopexin in hepatic uptake of Sn-protoporphyrin IX and induction of mRNA for heme oxygenase, in J. Biol. Chem., vol. 263, n. 17, 1988, pp. 8226–31, PMID 3372522.
  • Takahashi N, Takahashi Y, Putnam FW, Complete amino acid sequence of human hemopexin, the heme-binding protein of serum, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 82, n. 1, 1985, pp. 73–7, DOI:10.1073/pnas.82.1.73, PMID 3855550.
  • Takahashi N, Takahashi Y, Putnam FW, Structure of human hemopexin: O-glycosyl and N-glycosyl sites and unusual clustering of tryptophan residues, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 81, n. 7, 1984, pp. 2021–5, DOI:10.1073/pnas.81.7.2021, PMID 6371807.
  • Frantíková V, Borvák J, Kluh I, Morávek L, Amino acid sequence of the N-terminal region of human hemopexin, in FEBS Lett., vol. 178, n. 2, 1985, pp. 213–6, DOI:10.1016/0014-5793(84)80603-1, PMID 6510521.
  • Smith A, Alam J, Escriba PV, Morgan WT, Regulation of heme oxygenase and metallothionein gene expression by the heme analogs, cobalt-, and tin-protoporphyrin, in J. Biol. Chem., vol. 268, n. 10, 1993, pp. 7365–71, PMID 8463269.
  • Morris CM, Candy JM, Edwardson JA, et al., Evidence for the localization of haemopexin immunoreactivity in neurones in the human brain, in Neurosci. Lett., vol. 149, n. 2, 1993, pp. 141–4, DOI:10.1016/0304-3940(93)90756-B, PMID 8474687.
  • Hrkal Z, Kuzelová K, Muller-Eberhard U, Stern R, Hyaluronan-binding properties of human serum hemopexin, in FEBS Lett., vol. 383, n. 1-2, 1996, pp. 72–4, DOI:10.1016/0014-5793(96)00225-6, PMID 8612795.
  • Hunt RC, Hunt DM, Gaur N, Smith A, <71::AID-JCP9>3.0.CO;2-5 Hemopexin in the human retina: protection of the retina against heme-mediated toxicity, in J. Cell. Physiol., vol. 168, n. 1, 1996, pp. 71–80, DOI:10.1002/(SICI)1097-4652(199607)168:1<71::AID-JCP9>3.0.CO;2-5, PMID 8647924.
  • Miller YI, Smith A, Morgan WT, Shaklai N, Role of hemopexin in protection of low-density lipoprotein against hemoglobin-induced oxidation, in Biochemistry, vol. 35, n. 40, 1996, pp. 13112–7, DOI:10.1021/bi960737u, PMID 8855948.
  • Grinberg LN, O'Brien PJ, Hrkal Z, The effects of heme-binding proteins on the peroxidative and catalatic activities of hemin, in Free Radic. Biol. Med., vol. 27, n. 1-2, 1999, pp. 214–9, DOI:10.1016/S0891-5849(99)00082-9, PMID 10443938.
  • Nakajima S, Moriyama T, Hayashi H, et al., Hemopexin as a carrier protein of tumor-localizing Ga-metalloporphyrin-ATN-2, in Cancer Lett., vol. 149, n. 1-2, 2000, pp. 221–6, DOI:10.1016/S0304-3835(99)00367-5, PMID 10737728.
  • Shipulina N, Smith A, Morgan WT, Heme binding by hemopexin: evidence for multiple modes of binding and functional implications, in J. Protein Chem., vol. 19, n. 3, 2001, pp. 239–48, DOI:10.1023/A:1007016105813, PMID 10981817.
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