Aminoacylo-tRNA

Aminoacylo-tRNA. Pokazano wzór strukturalny ostatniego nukleotydu i związanego wiązaniem estrowym aminokwasu

Aminoacylo-tRNAorganiczny związek chemiczny, uczestniczący w procesie translacji w cytoplazmie komórek. Rolą aminoacylo-tRNA jest dostarczenie aktywowanego aminokwasu do odpowiedniego miejsca na rybosomie. W przypadku inicjatorowego tRNA jest to miejsce P (peptydowe) a w przypadku pozostałych aminoacylo-tRNA jest to miejsce A (aminokwasowe)[1].

Synteza

Aminoacylo-tRNA powstaje przez utworzenie wiązania estrowego pomiędzy grupą karboksylową aminokwasu a grupą 2' lub 3'-OH reszty adenozyny znajdującej się w sekwencji CCA na 3' końcu ramienia akceptorowego tRNA[2]. Reakcja powstawania tego związku jest endoenergetyczna (aktywacja aminokwasu wymaga dostarczenia energii z ATP). Do jej zajścia wymagana jest obecność swoistego enzymu – syntetazy aminoacylo-tRNA(inne języki). Reakcja syntezy aminoacylo-tRNA przebiega w dwóch etapach, katalizowanych przez specyficzną dla danego aminokwasu syntetazę aminoacylo-tRNA. W każdym z etapów konieczna jest energia jednego wiązania wysokoenergetycznego ATP:

  1. Utworzenie aminoacylo-AMP: aminokwas + ATP ⇌ aminoacylo-AMP + PPi
  2. Utworzenie aminoacylo-tRNA: aminoacylo-AMP + tRNA → aminoacylo-tRNA + AMP

Sumaryczne równanie aminoacylacji-tRNA wygląda następująco:

aminokwas + tRNA + ATP + H2O ⇌ aminoacylo-tRNA + AMP + 2Pi[2][3]

Przykłady modyfikacji aminoacylo-tRNA

  • U prokariotów reszta metioniny przyłączona do tRNA inicjatorowego ulega formylacji dając N-formylometionylo-tRNA[4].
  • U prokariotów i eukariotów reszta seryny w serynylo-tRNA może być przekształcana w selenocysteinę[5].

Przypisy

  1. Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Sekcja 30.4 i 30.5, s. 880–884.
  2. a b Christopher S.Ch.S. Francklyn Christopher S.Ch.S., DNA Polymerases and Aminoacyl-tRNA Synthetases: Shared Mechanisms for Ensuring the Fidelity of Gene Expression, „Biochemistry”, 47 (45), 2008, s. 11695–11703, DOI: 10.1021/bi801500z, PMID: 18850722, PMCID: PMC2638074 [dostęp 2023-08-03]  (ang.).
  3. Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Sekcja 30.2, s. 866–870.
  4. Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Ssekcja 30.3, s. 870–880.
  5. Xue-MingX.M. Xu Xue-MingX.M. i inni, Biosynthesis of Selenocysteine on Its tRNA in Eukaryotes, „PLoS Biology”, 5 (1), 2006, e4, DOI: 10.1371/journal.pbio.0050004, PMID: 17194211, PMCID: PMC1717018 [dostęp 2023-08-03]  (ang.).

Bibliografia

  • Rozdział 30. Synteza białka, [w:] Jeremy M.J.M. Berg Jeremy M.J.M., John L.J.L. Tymoczko John L.J.L., LubertL. Stryer LubertL., Biochemia Stryera, wyd. 4, Warszawa: PWN, 2011, ISBN 978-83-01-15811-8 .