FUT9

FUT9
Идентификаторы
ПсевдонимыFUT9, Fuc-TIX, fucosyltransferase 9
Внешние IDOMIM: 606865 MGI: 1330859 HomoloGene: 4800 GeneCards: FUT9
Расположение гена (человек)
6-я хромосома человека
Хр.6-я хромосома человека[1]
6-я хромосома человека
Расположение в геноме FUT9
Расположение в геноме FUT9
Локус6q16.1Начало96,015,974 bp[1]
Конец96,215,612 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
4-я хромосома мыши
Хр.4-я хромосома мыши[2]
4-я хромосома мыши
Расположение в геноме FUT9
Расположение в геноме FUT9
Локус4 A3|4 10.59 cMНачало25,609,332 bp[2]
Конец25,800,244 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • Brodmann area 46

  • цитоархитектоническое поле Бродмана 23

  • middle temporal gyrus

  • pars reticulata
Наибольшая экспрессия в
  • lobe of cerebellum

  • medial geniculate nucleus

  • dorsal tegmental nucleus

  • medial dorsal nucleus

  • lateral hypothalamus

  • medial vestibular nucleus

  • deep cerebellar nuclei
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
  • glycosyltransferase activity
  • alpha-(1->3)-fucosyltransferase activity
  • fucosyltransferase activity
  • трансферазная активность
Компонент клетки
  • часть мембраны
  • аппарат Гольджи
  • Golgi cisterna membrane
  • мембрана
  • Golgi membrane
Биологический процесс
  • L-fucose catabolic process
  • fucosylation
  • развитие нервной системы
  • protein glycosylation
  • Углеводный обмен
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

10690

14348

Ensembl

ENSG00000172461

ENSMUSG00000055373

UniProt

Q9Y231

O88819

RefSeq (мРНК)

NM_006581

NM_010243

RefSeq (белок)

NP_006572

NP_034373

Локус (UCSC)Chr 6: 96.02 – 96.22 MbChr 4: 25.61 – 25.8 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Альфа-(1, 3)-фукозилтрансфераза, или фукозилтрансферза 9 (англ. Alpha-(1,3)-fucosyltransferase; Fucosyltransferase 9; КФ 2.4.1.-) — фермент трансфераза семейства гликозилтрансфераз 10 (фукозилтрансферазы), продукт гена человека FUT9[5][6][7]. Играет роль в гликозилировании белков.

Функции

Фермент переносит фукозу на лакто-N-неотетраозу, но не на альфа-2,3-сиалиллакто-N-неотетраозу. Может катализировать перенос фукозы на полисахарид, который является последним этапом биосинтеза антигена группы крови Lewis эритроцитов (CD15).

Структура и внутриклеточная локализация

FUT9 состоит из 359 аминокислот, молекулярная масса 40,1 кДа. Как и многие другие фукозилтрансферазы, локализован на мембранах транс-отдела аппарата Гольджи.

Экспрессия

Наиболее высокий уровеь экспрессии обнаружен в переднем отделе мозга и желудке. Экспрессирован также в селезёнке, на лейкоцитах периферической крови.

См. также

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000172461 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000055373 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Kaneko M., Kudo T., Iwasaki H., Ikehara Y., Nishihara S., Nakagawa S., Sasaki K., Shiina T., Inoko H., Saitou N., Narimatsu H. Alpha1,3-fucosyltransferase IX (Fuc-TIX) is very highly conserved between human and mouse; molecular cloning, characterization and tissue distribution of human Fuc-TIX (англ.) // FEBS Lett[англ.] : journal. — 1999. — July (vol. 452, no. 3). — P. 237—242. — doi:10.1016/S0014-5793(99)00640-7. — PMID 10386598.
  6. ↑ Kaneko M., Kudo T., Iwasaki H., Shiina T., Inoko H., Kozaki T., Saitou N., Narimatsu H. Assignment of the human alpha 1,3-fucosyltransferase IX gene (FUT9) to chromosome band 6q16 by in situ hybridization (англ.) // Cytogenetic and Genome Research[англ.] : journal. — Karger Publishers[англ.], 2000. — January (vol. 86, no. 3—4). — P. 329—330. — doi:10.1159/000015329. — PMID 10575236.
  7. ↑ Entrez Gene: FUT9 fucosyltransferase 9 (alpha (1,3) fucosyltransferase)  (неопр.).

Литература

  • Bonaldo M.F., Lennon G., Soares M.B. Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery (англ.) // Genome Res.[англ.] : journal. — 1997. — Vol. 6, no. 9. — P. 791—806. — doi:10.1101/gr.6.9.791. — PMID 8889548.
  • Nishihara S., Iwasaki H., Kaneko M. et al. Alpha1,3-fucosyltransferase 9 (FUT9; Fuc-TIX) preferentially fucosylates the distal GlcNAc residue of polylactosamine chain while the other four alpha1,3FUT members preferentially fucosylate the inner GlcNAc residue (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 462, no. 3. — P. 289—294. — doi:10.1016/S0014-5793(99)01549-5. — PMID 10622713.
  • Cailleau-Thomas A., Coullin P., Candelier J.J. et al. FUT4 and FUT9 genes are expressed early in human embryogenesis (англ.) // Glycobiology : journal. — 2000. — Vol. 10, no. 8. — P. 789—802. — doi:10.1093/glycob/10.8.789. — PMID 10929005.
  • Nakayama F., Nishihara S., Iwasaki H. et al. CD15 expression in mature granulocytes is determined by alpha 1,3-fucosyltransferase IX, but in promyelocytes and monocytes by alpha 1,3-fucosyltransferase IV (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 19. — P. 16100—16106. — doi:10.1074/jbc.M007272200. — PMID 11278338.
  • Roos C., Kolmer M., Mattila P., Renkonen R. Composition of Drosophila melanogaster proteome involved in fucosylated glycan metabolism (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 5. — P. 3168—3175. — doi:10.1074/jbc.M107927200. — PMID 11698403.
  • Toivonen S., Nishihara S., Narimatsu H. et al. Fuc-TIX: a versatile alpha1,3-fucosyltransferase with a distinct acceptor- and site-specificity profile (англ.) // Glycobiology : journal. — 2003. — Vol. 12, no. 6. — P. 361—368. — doi:10.1093/glycob/12.6.361. — PMID 12107078.
  • Li H., Kong Y., Yan B. [Regulation by ovarian hormones of alpha 1,3-fucosyltransferase gene (FUT9) expression in human endometrium] (англ.) // Sheng Wu Hua Xue Yu Sheng Wu Wu Li Xue Bao : journal. — 2003. — Vol. 34, no. 6. — P. 775—779. — PMID 12417923.
  • Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
  • Nishihara S., Iwasaki H., Nakajima K. et al. Alpha1,3-fucosyltransferase IX (Fut9) determines Lewis X expression in brain (неопр.) // Glycobiology. — 2004. — Т. 13, № 6. — С. 445—455. — doi:10.1093/glycob/cwg048. — PMID 12626397.
  • Mungall A.J., Palmer S.A., Sims S.K. et al. The DNA sequence and analysis of human chromosome 6 (англ.) // Nature : journal. — 2003. — Vol. 425, no. 6960. — P. 805—811. — doi:10.1038/nature02055. — PMID 14574404.
  • Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A. et al. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res.[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.
  • Bogoevska V., Horst A., Klampe B. et al. CEACAM1, an adhesion molecule of human granulocytes, is fucosylated by fucosyltransferase IX and interacts with DC-SIGN of dendritic cells via Lewis x residues (англ.) // Glycobiology : journal. — 2006. — Vol. 16, no. 3. — P. 197—209. — doi:10.1093/glycob/cwj057. — PMID 16282604.