Dinamin GTPaza |
---|
Identifikatori |
---|
EC broj | 3.6.5.5 |
---|
Baze podataka |
---|
IntEnz | IntEnz pregled |
---|
BRENDA | BRENDA pristup |
---|
ExPASy | NiceZyme pregled |
---|
KEGG | KEGG pristup |
---|
MetaCyc | metabolički put |
---|
PRIAM | profil |
---|
Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
---|
Pretraga |
---|
PMC | članci |
---|
PubMed | članci |
---|
NCBI | proteini |
---|
|
Dinamin N |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/bd/PDB_2aka_EBI.jpg/220px-PDB_2aka_EBI.jpg) Struktura beznukleotidnog miozinskog motornog domena II iz Dictyostelium discoideum spojena sa GTPaznim domenom dinamina 1 iz Rattus norvegicus |
Identifikatori |
---|
Simbol | Dynamin_N |
---|
Pfam | PF00350 |
---|
Pfam klan | CL0023 |
---|
InterPro | IPR001401 |
---|
PROSITE | PDOC00362 |
---|
Dostupne proteinske strukture: |
---|
Pfam | structures |
---|
PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
---|
PDBsum | structure summary |
---|
|
Centralni region dinamina |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/bd/PDB_2aka_EBI.jpg/220px-PDB_2aka_EBI.jpg) Struktura beznukleotidnog miozinskog motornog domena II iz Dictyostelium discoideum spojena sa GTPaznim domenom dinamina 1 iz Rattus norvegicus |
Identifikatori |
---|
Simbol | Dynamin_M |
---|
Pfam | PF01031 |
---|
InterPro | IPR000375 |
---|
Dostupne proteinske strukture: |
---|
Pfam | structures |
---|
PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
---|
PDBsum | structure summary |
---|
|
Dinamin je GTPaza odgovorna za endocitozu u eukariotskim ćelijama. Dinamini prvenstveno učestvuju u odvajanju novoformiranih vezikula od membrane jednog ćelijskog kompartmana, i njihovom usmeravanju i spajanju sa drugim kompartmanom. Oni posreduju endocitozu sa ćelijske površine (posebno internalizaciju kaveola), kao i sa Goldžijevog aprata.[1][2][3] Dinamin učestvuje i nizu procesa deobe organela,[4] citokineze i u pružanju otpora mikrobnim patogenim.
Dinamin pripada dinaminskoj superfamiliji koja obuhvata klasične dinamine, dinaminu slične proteine, Mx proteine, OPA, mitofuzine, i GBP proteine.
Dinamin je enzim sa 96 kDa. On je privi put izolovan tokom pokušaja da se izoluju motori bazirani na mikrotubulama iz goveđeg mozga. Dinamin je intenzivno proučavan u kontekstu pupljenja klatrinom pokrivenih vezikula sa ćelijske membrane.[3][5]
Reference
- ^ Henley, J.R., Cao, H., McNicven, M.A. (1999). “Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles”. The FASEB Journal, 13, S243-S247.
- ^ Hinshaw, J. “Dynamin overview: The Role of Dynamin in Membrane Fission”. Архивирано на сајту Wayback Machine (15. октобар 2011) National institute of diabetes & digestive & kidney diseases, Laboratory of cell biochemistry and biology. accessed 021806.
- ^ а б Urrutia R.; Henley J.R.; Cook T.; McNiven M.A. (1997). „The dynamins: Redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?”. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 94 (2): 377—384. doi:10.1073/pnas.94.2.377.
- ^ Thoms S, Erdmann R (2005). „Dynamin-related proteins and Pex11 proteins in peroxisome division and proliferation.”. FEBS J. 272 (20): 5169—81. PMID 16218949. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04939.x.
- ^ McMahon. (2004). “Researching Endocytic Mechanisms: Dynamin:. Архивирано на сајту Wayback Machine (5. март 2012) Accompaniment of Nature Reviews on Molecular Cell Biology, 5, 133-147.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
Dinamin на Викимедијиној остави.
3.6.1 | Pirofosfataza (Neorganska, Tiamin) · Apiraza · Tiamin trifosfataza |
---|
3.6.2 | |
---|
3.6.3-4: ATPaza | 3.6.3 | Cu++ (3.6.3.4) | Menkes/ATP7A · Vilson/ATP7B |
---|
Ca+ (3.6.3.8) | SERCA (ATP2A1, ATP2A2, ATP2A3) · Membrana plazme (ATP2B1, ATP2B2, ATP2B3, ATP2B4) · SPCA (ATP2C1, ATP2C2) |
---|
Na+/K+ (3.6.3.9) | ATP1A1 · ATP1A2 · ATP1A3 · ATP1A4 · ATP1B1 · ATP1B2 · ATP1B3 · ATP1B4 |
---|
H+/K+ (3.6.3.10) | ATP4A |
---|
Druge P-tip ATPaze | ATP8B1 · ATP10A · ATP11B · ATP12A · ATP13A2 · ATP13A3 · |
---|
|
---|
3.6.4 | |
---|
|
---|
3.6.5: GTPaze | |
---|
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6 |