Mikrobna kolagenaza

Mikrobna kolagenaza
Identifikatori
EC broj3.4.24.3
CAS broj2593923
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Mikrobna kolagenaza (EC 3.4.24.3, Clostridium histolyticum kolagenaza, klostridiopeptidaza A, kolagenaza A, kolagenaza I, Achromobacter iophagus kolagenaza, kolagenaza, aspergilopeptidaza C, nukleolizin, azokolaza, metalokolagenaza, soikolagestin, Clostridium histolyticum proteinaza A, klostridiopeptidaza II, MMP-8, klostridiopeptidaza I, kolagenska peptidaza, kolagenska proteaza, kolagenaza MMP-1, metaloproteinaza-1, kolaza, matriks metaloproteinaza-1, MMP-1, matriks metaloproteinaza-8, matriks metaloproteinaza-18) je enzim.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Varenje prirodnog kolagena u regionu trostrukog heliksa na -Gly vezama. Na sintetičkim peptidima preferentno deluje na Gly u P3 i P1', Pro i Ala u P2 i P2', i hidroksiprolin, Ala ili Arg u P3'

Ovaj enzim je jedan od šest metaloendopeptidaza koji deluju na prirodni kolagen i koji su prisutni u medijumu bakterije Clostridium histolyticum.

Reference

  1. ^ Hanada, K., Mizutani, T., Yamagishi, M., Tsuji, H., Misaki, T. Sawada, J. (1973). „The isolation of collagenase and its enzymological and physico-chemical properties”. Agric. Biol. Chem. 37: 1771—1781. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Merkel, J.R. & Dreisbach, J.H. (1978). „Purification and characterization of a marine bacterial collagenase”. Biochemistry. 17: 2857—2863. PMID 210785. 
  3. ^ Heindl, M.-C., Fermandjian, S. and Keil, B. (1980). „Circular dichroism comparative studies of two bacterial collagenases and thermolysin”. Biochim. Biophys. Acta. 624: 51—59. PMID 6250633. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Labadie, J. & Montel, M..-C. (1982). „Purification et étude de quelques propriétés d’une collagénase produite par Empedobacter collagenolyticum”. Biochimie. 64: 49—54. PMID 6530724. 
  5. ^ Bond, M.D & Van Wart, H.D. (1984). „Characterization of the individual collagenases from Clostridium histolyticum”. Biochemistry. 23: 3085—3091. PMID 6087888. 
  6. ^ Bond, M.D. & Van Wart, H.D. (1984). „Relationship between the individual collagenases of Clostridium histolyticum: evidience for evolution by gene duplication”. Biochemistry. 23: 3092—3099. PMID 6087889. 
  7. ^ Van Wart, H.D. & Steinbrink, D.R. (1985). „Complementary substrate specificities of class I and class II collagenases from Clostridium histolyticum”. Biochemistry. 24: 6520—6526. PMID 3002445. 
  8. ^ Tong, N.T., Tsugita, A. and Keil-Dlouha, V. (1986). „Purification and characterization of two high-molecular-mass forms of Achromobacter collagenase”. Biochim. Biophys. Acta. 874: 296—304. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  9. ^ Endo, A., Murakawa, S., Shimizu, H. and Shiraishi, Y. (1987). „Purification and properties of collagenase from a Streptomyces species”. J. Biochem. (Tokyo). 102: 163—170. PMID 2822678. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  10. ^ Makinen, K.K. & Makinen, P.-L. (1987). „Purification and properties of an extracellular collagenolytic protease produced by the human oral bacterium Bacillus cereus (strain Soc 67)”. J. Biol. Chem. 262: 12488—12495. PMID 3040751. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Microbial+collagenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija