Аннексин А3 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/14/Protein_ANXA3_PDB_1aii.png/250px-Protein_ANXA3_PDB_1aii.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1AII, 1AXN | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | ANXA3, ANX3, annexin A3 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 106490 MGI: 1201378 HomoloGene: 68445 GeneCards: ANXA3 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
бічний аміотрофічний склероз, ревматоїдний артрит[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • phospholipase inhibitor activity • calcium ion binding • phospholipase A2 inhibitor activity • calcium-dependent protein binding • calcium-dependent phospholipid binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • phagocytic vesicle membrane • мембрана • клітинна мембрана • аксон • neuronal cell body • дендрит (нейробіологія) • specific granule • екзосома • гіалоплазма |
---|
Біологічний процес | • GO:0048553 negative regulation of catalytic activity • positive regulation of DNA metabolic process • neutrophil degranulation • positive regulation of DNA-binding transcription factor activity • response to glucocorticoid • positive regulation of angiogenesis • positive regulation of endothelial cell migration • defense response to bacterium • animal organ regeneration • Фагоцитоз • response to growth factor • hippocampus development • homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules • regulation of NMDA receptor activity |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/86/PBB_GE_ANXA3_209369_at_fs.png/250px-PBB_GE_ANXA3_209369_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 4: 78.55 – 78.61 Mb | Хр. 5: 96.94 – 96.99 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
Аннексин А3 (англ. Annexin A3) – білок, який кодується геном ANXA3, розташованим у людей на довгому плечі 4-ї хромосоми.[4][5][6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 323 амінокислот, а молекулярна маса — 36 375[7].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MASIWVGHRG | | TVRDYPDFSP | | SVDAEAIQKA | | IRGIGTDEKM | | LISILTERSN |
AQRQLIVKEY | | QAAYGKELKD | | DLKGDLSGHF | | EHLMVALVTP | | PAVFDAKQLK |
KSMKGAGTNE | | DALIEILTTR | | TSRQMKDISQ | | AYYTVYKKSL | | GDDISSETSG |
DFRKALLTLA | | DGRRDESLKV | | DEHLAKQDAQ | | ILYKAGENRW | | GTDEDKFTEI |
LCLRSFPQLK | | LTFDEYRNIS | | QKDIVDSIKG | | ELSGHFEDLL | | LAIVNCVRNT |
PAFLAERLHR | | ALKGIGTDEF | | TLNRIMVSRS | | EIDLLDIRTE | | FKKHYGYSLY |
SAIKSDTSGD | | YEITLLKICG | | GDD |
Цей білок за функціями належить до інгібіторів фосфоліпази A2, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію та фосфоліпідами.
Властивості
Білок належить до родини протеїнів анексинів[en], що є кальційзалежними фосфоліпід-зв'язуювальними білками. Білки цієї родини, зокрема анексин А3, беруть участь у регуляції клітинного росту та шляхах сигнальної трансдукції. За деякими даним анексин А3 може брати участь в антикоагуляції.
Патологія
Анексин А3 посилено експресується в тканині плода при штучному запліденні та методом ІКСІ, що може негативно впливати на результати цих репродуктивних методик.[8]
Див. також
Література
- Tait J.F., Smith C., Xu L., Cookson B.T. (1993). Structure and polymorphisms of the human annexin III (ANX3) gene. Genomics. 18: 79—86. PMID 8276419 DOI:10.1006/geno.1993.1428
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Ross T.S., Tait J.F., Majerus P.W. (1990). Identity of inositol 1,2-cyclic phosphate 2-phosphohydrolase with lipocortin III. Science. 248: 605—607. PMID 2159184 DOI:10.1126/science.2159184
- Ernst J.D., Hoye E., Blackwood R.A., Jaye D. (1990). Purification and characterization of an abundant cytosolic protein from human neutrophils that promotes Ca2(+)-dependent aggregation of isolated specific granules. J. Clin. Invest. 85: 1065—1071. PMID 2138632 DOI:10.1172/JCI114537
- Favier-Perron B., Lewit-Bentley A., Russo-Marie F. (1996). The high-resolution crystal structure of human annexin III shows subtle differences with annexin V. Biochemistry. 35: 1740—1744. PMID 8639653 DOI:10.1021/bi952092o
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з Аннексин А3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:541 (англ.) . Архів оригіналу за 27 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018.
- ↑ Tait JF, Frankenberry DA, Miao CH, Killary AM, Adler DA, Disteche CM (Aug 1991). Chromosomal localization of the human annexin III (ANX3) gene. Genomics. 10 (2): 441—8. doi:10.1016/0888-7543(91)90330-H. PMID 1830024.
- ↑ Entrez Gene: ANXA3 annexin A3.
- ↑ UniProt, P12429 (англ.) . Архів оригіналу за 26 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018.
- ↑ Zhang Y, Zhang YL, Feng C та ін. (September 2008). Comparative proteomic analysis of human placenta derived from assisted reproductive technology. Proteomics. 8 (20): 4344—56. doi:10.1002/pmic.200800294. PMID 18792929.
{{cite journal}}
: Явне використання «та ін.» у: |author=
(довідка)
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |