ANLN

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2Y7B, 4XH3, 4XOI

Ідентифікатори

Символи

ANLN, Scraps, scra, FSGS8, anillin actin binding protein, anillin, actin binding protein

Зовнішні ІД

OMIM: 616027 MGI: 1920174 HomoloGene: 41281 GeneCards: ANLN

Пов'язані генетичні захворювання

focal segmental glomerulosclerosis 8^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• actin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • cadherin binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • cell cortex • actomyosin contractile ring • цитоскелет • клітинне ядро • нуклеоплазма • actin cytoskeleton • cell cortex region • bleb • cell projection • midbody
Біологічний процес	• поділ клітини • septin ring assembly • glomerular visceral epithelial cell migration • mitotic cytokinesis • клітинний цикл • regulation of exit from mitosis • hematopoietic progenitor cell differentiation • positive regulation of bleb assembly • actomyosin contractile ring assembly • cortical cytoskeleton organization • septin ring organization • protein localization to mitotic actomyosin contractile ring
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


54443


68743

Ensembl


ENSG00000011426


ENSMUSG00000036777

UniProt


Q9NQW6


Q8K298

RefSeq (мРНК)


NM_001284301 NM_001284302 NM_018685


NM_028390

RefSeq (білок)


NP_001271230 NP_001271231 NP_061155


NP_082666 NP_001391862

Локус (UCSC)

Хр. 7: 36.39 – 36.45 Mb

Хр. 9: 22.24 – 22.3 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ANLN (англ. Anillin actin binding protein) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 124 амінокислот, а молекулярна маса — 124 199^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDPFTEKLLE	RTRARRENLQ	RKMAERPTAA	PRSMTHAKRA	RQPLSEASNQ
QPLSGGEEKS	CTKPSPSKKR	CSDNTEVEVS	NLENKQPVES	TSAKSCSPSP
VSPQVQPQAA	DTISDSVAVP	ASLLGMRRGL	NSRLEATAAS	SVKTRMQKLA
EQRRRWDNDD	MTDDIPESSL	FSPMPSEEKA	ASPPRPLLSN	ASATPVGRRG
RLANLAATIC	SWEDDVNHSF	AKQNSVQEQP	GTACLSKFSS	ASGASARINS
SSVKQEATFC	SQRDGDASLN	KALSSSADDA	SLVNASISSS	VKATSPVKST
TSITDAKSCE	GQNPELLPKT	PISPLKTGVS	KPIVKSTLSQ	TVPSKGELSR
EICLQSQSKD	KSTTPGGTGI	KPFLERFGER	CQEHSKESPA	RSTPHRTPII
TPNTKAIQER	LFKQDTSSST	THLAQQLKQE	RQKELACLRG	RFDKGNIWSA
EKGGNSKSKQ	LETKQETHCQ	STPLKKHQGV	SKTQSLPVTE	KVTENQIPAK
NSSTEPKGFT	ECEMTKSSPL	KITLFLEEDK	SLKVTSDPKV	EQKIEVIREI
EMSVDDDDIN	SSKVINDLFS	DVLEEGELDM	EKSQEEMDQA	LAESSEEQED
ALNISSMSLL	APLAQTVGVV	SPESLVSTPR	LELKDTSRSD	ESPKPGKFQR
TRVPRAESGD	SLGSEDRDLL	YSIDAYRSQR	FKETERPSIK	QVIVRKEDVT
SKLDEKNNAF	PCQVNIKQKM	QELNNEINMQ	QTVIYQASQA	LNCCVDEEHG
KGSLEEAEAE	RLLLIATGKR	TLLIDELNKL	KNEGPQRKNK	ASPQSEFMPS
KGSVTLSEIR	LPLKADFVCS	TVQKPDAANY	YYLIILKAGA	ENMVATPLAS
TSNSLNGDAL	TFTTTFTLQD	VSNDFEINIE	VYSLVQKKDP	SGLDKKKKTS
KSKAITPKRL	LTSITTKSNI	HSSVMASPGG	LSAVRTSNFA	LVGSYTLSLS
SVGNTKFVLD	KVPFLSSLEG	HIYLKIKCQV	NSSVEERGFL	TIFEDVSGFG
AWHRRWCVLS	GNCISYWTYP	DDEKRKNPIG	RINLANCTSR	QIEPANREFC
ARRNTFELIT	VRPQREDDRE	TLVSQCRDTL	CVTKNWLSAD	TKEERDLWMQ
KLNQVLVDIR	LWQPDACYKP	IGKP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинний цикл, поділ клітини, мітоз, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, клітинних відростках.

Література

Oegema K., Savoian M.S., Mitchison T.J., Field C.M. (2000). Functional analysis of a human homolog of the Drosophila actin binding protein anillin suggests a role in cytokinesis. J. Cell Biol. 150: 539—552. PMID 10931866 DOI:10.1083/jcb.150.3.539
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kinoshita M., Field C.M., Coughlin M.L., Straight A.F., Mitchison T.J. (2002). Self- and actin-templated assembly of mammalian septins. Dev. Cell. 3: 791—802. PMID 12479805 DOI:10.1016/S1534-5807(02)00366-0
Zhao W.-M., Fang G. (2005). Anillin is a substrate of anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) that controls spatial contractility of myosin during late cytokinesis. J. Biol. Chem. 280: 33516—33524. PMID 16040610 DOI:10.1074/jbc.M504657200
Straight A.F., Field C.M., Mitchison T.J. (2005). Anillin binds nonmuscle myosin II and regulates the contractile ring. Mol. Biol. Cell. 16: 193—201. PMID 15496454 DOI:10.1091/mbc.E04-08-0758
Zhao W.-M., Fang G. (2005). MgcRacGAP controls the assembly of the contractile ring and the initiation of cytokinesis. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 13158—13163. PMID 16129829 DOI:10.1073/pnas.0504145102

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з ANLN переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:14082 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9NQW6 (англ.) . Архів оригіналу за 27 вересня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.