ARF1 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1HUR, 1RE0, 1U81, 3O47, 4HMY, 1R8Q, 1RRG, 1RRF | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | ARF1, ADP ribosylation factor 1, PVNH8 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 103180 MGI: 99431 HomoloGene: 133930 GeneCards: ARF1 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
periventricular nodular heterotopia[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • phospholipase D activator activity • nucleotide binding • GTP binding • magnesium ion binding • GO:0006184 GTPase activity • GDP binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • RNA binding • protein domain specific binding • protein heterodimerization activity |
---|
Клітинна компонента | • екзосома • late endosome • цитоплазма • синапс • trans-Golgi network • комплекс Ґольджі • міжклітинні контакти • система ендомембран • peroxisomal membrane • cell leading edge • neuron projection • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення • postsynaptic membrane • мембрана • focal adhesion • внутрішньоклітинний • perinuclear region of cytoplasm • саркомера • COPI-coated vesicle • гіалоплазма • Golgi membrane • клітинна мембрана • GO:0009327 protein-containing complex • glutamatergic synapse |
---|
Біологічний процес | • positive regulation of endocytosis • positive regulation of protein secretion • very-low-density lipoprotein particle assembly • GO:0019049, GO:0030683 mitigation of host defenses by virus • positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis • regulation of receptor internalization • synaptic vesicle budding • small GTPase mediated signal transduction • cellular copper ion homeostasis • Довготривале пригнічення • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II • Golgi to transport vesicle transport • post-Golgi vesicle-mediated transport • actin filament organization • lysosomal membrane organization • positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport • dendritic spine organization • regulation of phospholipid metabolic process • regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation • positive regulation of late endosome to lysosome transport • protein transport • phosphatidylinositol biosynthetic process • positive regulation of sodium ion transmembrane transport • vesicle-mediated transport • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity • positive regulation of dendritic spine development • mitotic cleavage furrow ingression • interleukin-12-mediated signaling pathway • GO:0015915 транспорт • intracellular protein transport • Golgi to plasma membrane transport • postsynaptic actin cytoskeleton organization |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001658 NM_001024226 NM_001024227 NM_001024228 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_001019397 NP_001019398 NP_001019399 NP_001649 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 1: 228.08 – 228.1 Mb | Хр. 11: 59.1 – 59.12 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
ARF1 (англ. ADP ribosylation factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 181 амінокислот, а молекулярна маса — 20 697[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MGNIFANLFK | | GLFGKKEMRI | | LMVGLDAAGK | | TTILYKLKLG | | EIVTTIPTIG |
FNVETVEYKN | | ISFTVWDVGG | | QDKIRPLWRH | | YFQNTQGLIF | | VVDSNDRERV |
NEAREELMRM | | LAEDELRDAV | | LLVFANKQDL | | PNAMNAAEIT | | DKLGLHSLRH |
RNWYIQATCA | | TSGDGLYEGL | | DWLSNQLRNQ | | K |
Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт білків, транспорт між ендоплазматичним ретикулумом і апаратом Гольджі, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, клітинних контактах, апараті гольджі, синапсах, синаптосомах[en].
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Haynes L.P., Sherwood M.W., Dolman N.J., Burgoyne R.D. (2007). Specificity, promiscuity and localization of ARF protein interactions with NCS-1 and phosphatidylinositol-4 kinase-III beta. Traffic. 8: 1080—1092. PMID 17555535 DOI:10.1111/j.1600-0854.2007.00594.x
- Amor J.C., Harrison D.H., Kahn R.A., Ringe D. (1994). Structure of the human ADP-ribosylation factor 1 complexed with GDP. Nature. 372: 704—708. PMID 7990966 DOI:10.1038/372704a0
- Goldberg J. (1999). Structural and functional analysis of the ARF1-ARFGAP complex reveals a role for coatomer in GTP hydrolysis. Cell. 96: 893—902. PMID 10102276 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80598-X
- Mossessova E., Corpina R.A., Goldberg J. (2003). Crystal structure of ARF1*Sec7 complexed with brefeldin A and its implications for the guanine nucleotide exchange mechanism. Mol. Cell. 12: 1403—1411. PMID 14690595 DOI:10.1016/S1097-2765(03)00475-1
- Seidel R.D., Amor J.C., Kahn R.A., Prestegard J.H. (2004). Conformational changes in human Arf1 on nucleotide exchange and deletion of membrane-binding elements. J. Biol. Chem. 279: 48307—48318. PMID 15308674 DOI:10.1074/jbc.M402109200
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з ARF1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:652 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P84077 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |