CTDP1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1J2X, 1ONV, 2K7L

Ідентифікатори

Символи

CTDP1, CCFDN, FCP1, CTD phosphatase subunit 1

Зовнішні ІД

OMIM: 604927 MGI: 1926953 HomoloGene: 31254 GeneCards: CTDP1

Пов'язані генетичні захворювання

congenital cataracts, facial dysmorphism, and neuropathy^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • hydrolase activity • phosphoprotein phosphatase activity • TFIIF-class transcription factor complex binding • Tat protein binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • центросома • spindle pole • RNA polymerase II, holoenzyme • веретено поділу • центр організації мікротрубочок • midbody • spindle midzone • цитоскелет • клітинне ядро • нуклеоплазма • внутрішньоклітинна мембранна органела • GO:0009327 protein-containing complex • actin cytoskeleton • nuclear speck
Біологічний процес	• transcription elongation from RNA polymerase II promoter • GO:0016576 protein dephosphorylation • exit from mitosis • transcription by RNA polymerase II • поділ клітини • negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development • dephosphorylation of RNA polymerase II C-terminal domain • клітинний цикл • positive regulation by host of viral transcription • positive regulation of viral transcription
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


9150


67655

Ensembl


ENSG00000282752 ENSG00000060069


ENSMUSG00000033323

UniProt


Q9Y5B0


Q7TSG2

RefSeq (мРНК)


NM_001202504 NM_004715 NM_048368 NM_001318511


NM_026295

RefSeq (білок)


NP_001189433 NP_001305440 NP_004706 NP_430255


NP_080571

Локус (UCSC)

Хр. 18: 79.68 – 79.75 Mb

Хр. 18: 80.45 – 80.51 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

CTDP1 (англ. CTD phosphatase subunit 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 961 амінокислот, а молекулярна маса — 104 399^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MEVPAAGRVP	AEGAPTAAVA	EVRCPGPAPL	RLLEWRVAAG	AAVRIGSVLA
VFEAAASAQS	SGASQSRVAS	GGCVRPARPE	RRLRSERAGV	VRELCAQPGQ
VVAPGAVLVR	LEGCSHPVVM	KGLCAECGQD	LTQLQSKNGK	QQVPLSTATV
SMVHSVPELM	VSSEQAEQLG	REDQQRLHRN	RKLVLMVDLD	QTLIHTTEQH
CQQMSNKGIF	HFQLGRGEPM	LHTRLRPHCK	DFLEKIAKLY	ELHVFTFGSR
LYAHTIAGFL	DPEKKLFSHR	ILSRDECIDP	FSKTGNLRNL	FPCGDSMVCI
IDDREDVWKF	APNLITVKKY	VYFQGTGDMN	APPGSRESQT	RKKVNHSRGT
EVSEPSPPVR	DPEGVTQAPG	VEPSNGLEKP	ARELNGSEAA	TPRDSPRPGK
PDERDIWPPA	QAPTSSQELA	GAPEPQGSCA	QGGRVAPGQR	PAQGATGTDL
DFDLSSDSES	SSESEGTKSS	SSASDGESEG	KRGRQKPKAA	PEGAGALAQG
SSLEPGRPAA	PSLPGEAEPG	AHAPDKEPEL	GGQEEGERDG	LCGLGNGCAD
RKEAETESQN	SELSGVTAGE	SLDQSMEEEE	EEDTDEDDHL	IYLEEILVRV
HTDYYAKYDR	YLNKEIEEAP	DIRKIVPELK	SKVLADVAII	FSGLHPTNFP
IEKTREHYHA	TALGAKILTR	LVLSPDAPDR	ATHLIAARAG	TEKVLQAQEC
GHLHVVNPDW	LWSCLERWDK	VEEQLFPLRD	DHTKAQRENS	PAAFPDREGV
PPTALFHPMP	VLPKAQPGPE	VRIYDSNTGK	LIRTGARGPP	APSSSLPIRQ
EPSSFRAVPP	PQPQMFGEEL	PDAQDGEQPG	PSRRKRQPSM	SETMPLYTLC
KEDLESMDKE	VDDILGEGSD	DSDSEKRRPE	EQEEEPQPRK	PGTRRERTLG
APASSERSAA	GGRGPRGHKR	KLNEEDAASE	SSRESSNEDE	GSSSEADEMA
KALEAELNDL	M

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеїн-фосфатаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинний цикл, поділ клітини, мітоз, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Friedl E.M., Lane W.S., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. (2003). The C-terminal domain phosphatase and transcription elongation activities of FCP1 are regulated by phosphorylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100: 2328—2333. PMID 12591939 DOI:10.1073/pnas.2628049100
Visconti R., Palazzo L., Della Monica R., Grieco D. (2012). Fcp1-dependent dephosphorylation is required for M-phase-promoting factor inactivation at mitosis exit. Nat. Commun. 3: 894—894. PMID 22692537 DOI:10.1038/ncomms1886
Kamada K., Roeder R.G., Burley S.K. (2003). Molecular mechanism of recruitment of TFIIF-associating RNA polymerase C-terminal domain phosphatase (FCP1) by transcription factor IIF. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100: 2296—2299. PMID 12591941 DOI:10.1073/pnas.262798199

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з CTDP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2498 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9Y5B0 (англ.) . Архів оригіналу за 19 травня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.