ERAP1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2YD0, 3MDJ, 3QNF, 3RJO

Ідентифікатори

Символи

ERAP1, A-LAP, ALAP, APPILS, ARTS-1, ARTS1, ERAAP, ERAAP1, PILS-AP, PILSAP, endoplasmic reticulum aminopeptidase 1

Зовнішні ІД

OMIM: 606832 MGI: 1933403 HomoloGene: 140581 GeneCards: ERAP1

Пов'язані генетичні захворювання

анкілозуючий спондилоартрит^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• interleukin-6 receptor binding • пептидний зв'язок • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • interleukin-1, type II receptor binding • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • aminopeptidase activity • metalloexopeptidase activity • hydrolase activity • metallopeptidase activity • endopeptidase activity • metalloaminopeptidase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • integral component of membrane • гіалоплазма • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • extracellular region • ендоплазматичний ретикулум • екзосома • міжклітинний простір • endoplasmic reticulum lumen • клітинна мембрана
Біологічний процес	• regulation of innate immune response • адаптивна імунна відповідь • response to bacterium • процес імунної системи • antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I • протеоліз • positive regulation of angiogenesis • membrane protein ectodomain proteolysis • Ангіогенез • fat cell differentiation • peptide catabolic process • antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I • regulation of blood pressure • GO:0072468 сигнальна трансдукція • cell-cell signaling
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


51752


80898

Ensembl


ENSG00000164307


ENSMUSG00000021583

UniProt


Q9NZ08


Q9EQH2

RefSeq (мРНК)


NM_001040458 NM_001198541 NM_016442 NM_001349244


NM_030711

RefSeq (білок)


NP_001035548 NP_001185470 NP_057526 NP_001336173


NP_109636

Локус (UCSC)

Хр. 5: 96.76 – 96.81 Mb

Хр. 13: 74.79 – 74.84 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ERAP1 (англ. Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 941 амінокислот, а молекулярна маса — 107 235^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVFLPLKWSL	ATMSFLLSSL	LALLTVSTPS	WCQSTEASPK	RSDGTPFPWN
KIRLPEYVIP	VHYDLLIHAN	LTTLTFWGTT	KVEITASQPT	STIILHSHHL
QISRATLRKG	AGERLSEEPL	QVLEHPRQEQ	IALLAPEPLL	VGLPYTVVIH
YAGNLSETFH	GFYKSTYRTK	EGELRILAST	QFEPTAARMA	FPCFDEPAFK
ASFSIKIRRE	PRHLAISNMP	LVKSVTVAEG	LIEDHFDVTV	KMSTYLVAFI
ISDFESVSKI	TKSGVKVSVY	AVPDKINQAD	YALDAAVTLL	EFYEDYFSIP
YPLPKQDLAA	IPDFQSGAME	NWGLTTYRES	ALLFDAEKSS	ASSKLGITMT
VAHELAHQWF	GNLVTMEWWN	DLWLNEGFAK	FMEFVSVSVT	HPELKVGDYF
FGKCFDAMEV	DALNSSHPVS	TPVENPAQIR	EMFDDVSYDK	GACILNMLRE
YLSADAFKSG	IVQYLQKHSY	KNTKNEDLWD	SMASICPTDG	VKGMDGFCSR
SQHSSSSSHW	HQEGVDVKTM	MNTWTLQKGF	PLITITVRGR	NVHMKQEHYM
KGSDGAPDTG	YLWHVPLTFI	TSKSDMVHRF	LLKTKTDVLI	LPEEVEWIKF
NVGMNGYYIV	HYEDDGWDSL	TGLLKGTHTA	VSSNDRASLI	NNAFQLVSIG
KLSIEKALDL	SLYLKHETEI	MPVFQGLNEL	IPMYKLMEKR	DMNEVETQFK
AFLIRLLRDL	IDKQTWTDEG	SVSERMLRSQ	LLLLACVHNY	QPCVQRAEGY
FRKWKESNGN	LSLPVDVTLA	VFAVGAQSTE	GWDFLYSKYQ	FSLSSTEKSQ
IEFALCRTQN	KEKLQWLLDE	SFKGDKIKTQ	EFPQILTLIG	RNPVGYPLAW
QFLRKNWNKL	VQKFELGSSS	IAHMVMGTTN	QFSTRTRLEE	VKGFFSSLKE
NGSQLRCVQQ	TIETIEENIG	WMDKNFDKIR	VWLQSEKLER	M

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, амінопептидаз, металопротеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як адаптивний імунітет, імунітет, альтернативний сплайсинг, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Hattori A., Matsumoto H., Mizutani S., Tsujimoto M. (1999). Molecular cloning of adipocyte-derived leucine aminopeptidase highly related to placental leucine aminopeptidase/oxytocinase. J. Biochem. 125: 931—938. PMID 10220586 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022371
Hattori A., Matsumoto K., Mizutani S., Tsujimoto M. (2001). Genomic organization of the human adipocyte-derived leucine aminopeptidase gene and its relationship to the placental leucine aminopeptidase/oxytocinase gene. J. Biochem. 130: 235—241. PMID 11481040 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002977
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Chang S.-C., Momburg F., Bhutani N., Goldberg A.L. (2005). The ER aminopeptidase, ERAP1, trims precursors to lengths of MHC class I peptides by a 'molecular ruler' mechanism. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 17107—17112. PMID 16286653 DOI:10.1073/pnas.0500721102

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з ERAP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:18173 (англ.) . Процитовано 5 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9NZ08 (англ.) . Архів оригіналу за 20 листопада 2017. Процитовано 5 вересня 2017.