FANCD2

Ідентифікатори

Символи

FANCD2, FA-D2, FA4, FACD, FAD, FAD2, FANCD, Fanconi anemia complementation group D2, FA complementation group D2

Зовнішні ІД

OMIM: 613984 MGI: 2448480 HomoloGene: 13212 GeneCards: FANCD2

Пов'язані генетичні захворювання

Fanconi anemia complementation group D2^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding • DNA polymerase binding
Клітинна компонента	• ядерце • клітинне ядро • нуклеоплазма • condensed chromosome • гіалоплазма • ядерні тільця
Біологічний процес	• клітинний цикл • gamete generation • homologous chromosome pairing at meiosis • response to gamma radiation • interstrand cross-link repair • cellular response to DNA damage stimulus • regulation of DNA-binding transcription factor activity • regulation of CD40 signaling pathway • regulation of regulatory T cell differentiation • brain morphogenesis • neuronal stem cell population maintenance • regulation of inflammatory response • cellular response to oxidative stress • GO:0100026 Репарація ДНК
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


2177


211651

Ensembl


ENSG00000144554


н/д

UniProt


Q9BXW9


Q80V62

RefSeq (мРНК)

NM_001018115 NM_033084 NM_001319984 NM_001374253 NM_001374254
NM_001374255


NM_001033244 NM_001347350

RefSeq (білок)

NP_001018125 NP_001306913 NP_149075 NP_001361182 NP_001361183
NP_001361184


NP_001028416 NP_001334279

Локус (UCSC)

Хр. 3: 10.03 – 10.1 Mb

н/д

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

FANCD2 (англ. Fanconi anemia complementation group D2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 451 амінокислот, а молекулярна маса — 164 128^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVSKRRLSKS	EDKESLTEDA	SKTRKQPLSK	KTKKSHIANE	VEENDSIFVK
LLKISGIILK	TGESQNQLAV	DQIAFQKKLF	QTLRRHPSYP	KIIEEFVSGL
ESYIEDEDSF	RNCLLSCERL	QDEEASMGAS	YSKSLIKLLL	GIDILQPAII
KTLFEKLPEY	FFENKNSDEI	NIPRLIVSQL	KWLDRVVDGK	DLTTKIMQLI
SIAPENLQHD	IITSLPEILG	DSQHADVGKE	LSDLLIENTS	LTVPILDVLS
SLRLDPNFLL	KVRQLVMDKL	SSIRLEDLPV	IIKFILHSVT	AMDTLEVISE
LREKLDLQHC	VLPSRLQASQ	VKLKSKGRAS	SSGNQESSGQ	SCIILLFDVI
KSAIRYEKTI	SEAWIKAIEN	TASVSEHKVF	DLVMLFIIYS	TNTQTKKYID
RVLRNKIRSG	CIQEQLLQST	FSVHYLVLKD	MCSSILSLAQ	SLLHSLDQSI
ISFGSLLYKY	AFKFFDTYCQ	QEVVGALVTH	ICSGNEAEVD	TALDVLLELV
VLNPSAMMMN	AVFVKGILDY	LDNISPQQIR	KLFYVLSTLA	FSKQNEASSH
IQDDMHLVIR	KQLSSTVFKY	KLIGIIGAVT	MAGIMAADRS	ESPSLTQERA
NLSDEQCTQV	TSLLQLVHSC	SEQSPQASAL	YYDEFANLIQ	HEKLDPKALE
WVGHTICNDF	QDAFVVDSCV	VPEGDFPFPV	KALYGLEEYD	TQDGIAINLL
PLLFSQDFAK	DGGPVTSQES	GQKLVSPLCL	APYFRLLRLC	VERQHNGNLE
EIDGLLDCPI	FLTDLEPGEK	LESMSAKERS	FMCSLIFLTL	NWFREIVNAF
CQETSPEMKG	KVLTRLKHIV	ELQIILEKYL	AVTPDYVPPL	GNFDVETLDI
TPHTVTAISA	KIRKKGKIER	KQKTDGSKTS	SSDTLSEEKN	SECDPTPSHR
GQLNKEFTGK	EEKTSLLLHN	SHAFFRELDI	EVFSILHCGL	VTKFILDTEM
HTEATEVVQL	GPPELLFLLE	DLSQKLESML	TPPIARRVPF	LKNKGSRNIG
FSHLQQRSAQ	EIVHCVFQLL	TPMCNHLENI	HNYFQCLAAE	NHGVVDGPGV
KVQEYHIMSS	CYQRLLQIFH	GLFAWSGFSQ	PENQNLLYSA	LHVLSSRLKQ
GEHSQPLEEL	LSQSVHYLQN	FHQSIPSFQC	ALYLIRLLMV	ILEKSTASAQ
NKEKIASLAR	QFLCRVWPSG	DKEKSNISND	QLHALLCIYL	EHTESILKAI
EEIAGVGVPE	LINSPKDASS	STFPTLTRHT	FVVFFRVMMA	ELEKTVKKIE
PGTAADSQQI	HEEKLLYWNM	AVRDFSILIN	LIKVFDSHPV	LHVCLKYGRL
FVEAFLKQCM	PLLDFSFRKH	REDVLSLLET	FQLDTRLLHH	LCGHSKIHQD
TRLTQHVPLL	KKTLELLVCR	VKAMLTLNNC	REAFWLGNLK	NRDLQGEEIK
SQNSQESTAD	ESEDDMSSQA	SKSKATEDGE	EDEVSAGEKE	QDSDESYDDS
D

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинний цикл, пошкодження ДНК, репарація ДНК, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Gordon S.M., Buchwald M. (2003). Fanconi anemia protein complex: mapping protein interactions in the yeast 2- and 3-hybrid systems. Blood. 102: 136—141. PMID 12649160 DOI:10.1182/blood-2002-11-3517
Pichierri P., Rosselli F. (2004). The DNA crosslink-induced S-phase checkpoint depends on ATR-CHK1 and ATR-NBS1-FANCD2 pathways. EMBO J. 23: 1178—1187. PMID 14988723 DOI:10.1038/sj.emboj.7600113
Pichierri P., Franchitto A., Rosselli F. (2004). BLM and the FANC proteins collaborate in a common pathway in response to stalled replication forks. EMBO J. 23: 3154—3163. PMID 15257300 DOI:10.1038/sj.emboj.7600277
Andreassen P.R., D'Andrea A.D., Taniguchi T. (2004). ATR couples FANCD2 monoubiquitination to the DNA-damage response. Genes Dev. 18: 1958—1963. PMID 15314022 DOI:10.1101/gad.1196104
Wang X.Z., Andreassen P.R., D'Andrea A.D. (2004). Functional interaction of monoubiquitinated FANCD2 and BRCA2/FANCD1 in chromatin. Mol. Cell. Biol. 24: 5850—5862. PMID 15199141 DOI:10.1128/MCB.24.13.5850-5862.2004

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з FANCD2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3585 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9BXW9 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.