FUT5 |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | FUT5, FUC-TV, fucosyltransferase 5 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 136835 HomoloGene: 134030 GeneCards: FUT5 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • transferase activity • alpha-(1->3)-fucosyltransferase activity • 3-galactosyl-N-acetylglucosaminide 4-alpha-L-fucosyltransferase activity • glycosyltransferase activity • fucosyltransferase activity |
---|
Клітинна компонента | • integral component of membrane • Golgi cisterna membrane • комплекс Ґольджі • мембрана • Golgi membrane |
---|
Біологічний процес | • GO:0033578, GO:0033577, GO:0033575, GO:0033576 protein glycosylation • L-fucose catabolic process • fucosylation • ceramide metabolic process • carbohydrate metabolic process |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 19: 5.87 – 5.87 Mb | н/д |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
FUT5 (англ. Fucosyltransferase 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 374 амінокислот, а молекулярна маса — 43 008[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MDPLGPAKPQ | | WLWRRCLAGL | | LFQLLVAVCF | | FSYLRVSRDD | | ATGSPRPGLM |
AVEPVTGAPN | | GSRCQDSMAT | | PAHPTLLILL | | WTWPFNTPVA | | LPRCSEMVPG |
AADCNITADS | | SVYPQADAVI | | VHHWDIMYNP | | SANLPPPTRP | | QGQRWIWFSM |
ESPSNCRHLE | | ALDGYFNLTM | | SYRSDSDIFT | | PYGWLEPWSG | | QPAHPPLNLS |
AKTELVAWAV | | SNWKPDSARV | | RYYQSLQAHL | | KVDVYGRSHK | | PLPKGTMMET |
LSRYKFYLAF | | ENSLHPDYIT | | EKLWRNALEA | | WAVPVVLGPS | | RSNYERFLPP |
DAFIHVDDFQ | | SPKDLARYLQ | | ELDKDHARYL | | SYFRWRETLR | | PRSFSWALAF |
CKACWKLQQE | | SRYQTVRSIA | | AWFT |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, глікозилтрансфераз. Локалізований у мембрані, апараті гольджі.
Література
- Cameron H.S., Szczepaniak D., Weston B.W. (1995). Expression of human chromosome 19p alpha(1,3)-fucosyltransferase genes in normal tissues. Alternative splicing, polyadenylation, and isoforms. J. Biol. Chem. 270: 20112—20122. PMID 7650030 DOI:10.1074/jbc.270.34.20112
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Weston B.W., Nair R.P., Larsen R.D., Lowe J.B. (1992). Isolation of a novel human alpha (1,3)fucosyltransferase gene and molecular comparison to the human Lewis blood group alpha (1,3/1,4)fucosyltransferase gene. Syntenic, homologous, nonallelic genes encoding enzymes with distinct acceptor substrate specificities. J. Biol. Chem. 267: 4152—4160. PMID 1740457
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4016 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q11128 (англ.) . Архів оригіналу за 20 квітня 2018. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |