GCAT

Ідентифікатори

Символи

GCAT, KBL, glycine C-acetyltransferase

Зовнішні ІД

OMIM: 607422 MGI: 1349389 HomoloGene: 8475 GeneCards: GCAT

Онтологія гена
Молекулярна функція	• glycine C-acetyltransferase activity • transferase activity • pyridoxal phosphate binding • acyltransferase activity • каталітична активність
Клітинна компонента	• мітохондрія • клітинне ядро • нуклеоплазма • nuclear speck • мітохондріальна внутрішня мембрана
Біологічний процес	• cellular amino acid metabolic process • обмін речовин • Біосинтез • threonine catabolic process • L-threonine catabolic process to glycine
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


23464


26912

Ensembl


н/д


ENSMUSG00000006378

UniProt


O75600


O88986

RefSeq (мРНК)


NM_001171690 NM_014291


NM_001161712 NM_013847

RefSeq (білок)


NP_001165161 NP_055106


NP_001155184 NP_038875

Локус (UCSC)

н/д

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

GCAT (англ. Glycine C-acetyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 419 амінокислот, а молекулярна маса — 45 285^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWPGNAWRAA	LFWVPRGRRA	QSALAQLRGI	LEGELEGIRG	AGTWKSERVI
TSRQGPHIRV	DGVSGGILNF	CANNYLGLSS	HPEVIQAGLQ	ALEEFGAGLS
SVRFICGTQS	IHKNLEAKIA	RFHQREDAIL	YPSCYDANAG	LFEALLTPED
AVLSDELNHA	SIIDGIRLCK	AHKYRYRHLD	MADLEAKLQE	AQKHRLRLVA
TDGAFSMDGD	IAPLQEICCL	ASRYGALVFM	DECHATGFLG	PTGRGTDELL
GVMDQVTIIN	STLGKALGGA	SGGYTTGPGP	LVSLLRQRAR	PYLFSNSLPP
AVVGCASKAL	DLLMGSNTIV	QSMAAKTQRF	RSKMEAAGFT	ISGASHPICP
VMLGDARLAS	RMADDMLKRG	IFVIGFSYPV	VPKGKARIRV	QISAVHSEED
IDRCVEAFVE	VGRLHGALP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у ядрі, мітохондрії.

Література

Edgar A.J., Polak J.M. (2000). Molecular cloning of the human and murine 2-amino-3-ketobutyrate coenzyme A ligase cDNAs. Eur. J. Biochem. 267: 1805—1812. PMID 10712613 DOI:10.1046/j.1432-1327.2000.01175.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Hoshino A., Fujii H. (2007). Nuclear translocation of 2-amino-3-ketobutyrate coenzyme A ligase by cold and osmotic stress. Cell Stress Chaperones. 12: 186—191. PMID 17688197 DOI:10.1379/CSC-264R.1

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4188 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, O75600 (англ.) . Архів оригіналу за 6 червня 2018. Процитовано 12 вересня 2017.