HSPA1L

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3GDQ

Ідентифікатори

Символи

HSPA1L, HSP70-1L, HSP70-HOM, HSP70T, hum70t, heat shock protein family A (Hsp70) member 1 like

Зовнішні ІД

OMIM: 140559 MGI: 96231 HomoloGene: 135835 GeneCards: HSPA1L

Онтологія гена
Молекулярна функція	• unfolded protein binding • nucleotide binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ATP binding • heat shock protein binding • ubiquitin protein ligase binding • ATPase activity • protein folding chaperone activity • misfolded protein binding
Клітинна компонента	• COP9 signalosome • гіалоплазма • мітохондріальний матрикс • blood microparticle • мітохондрія • нуклеоплазма • zona pellucida receptor complex • cell body • цитоплазма
Біологічний процес	• regulation of cellular response to heat • response to unfolded protein • protein refolding • positive regulation of protein targeting to mitochondrion • binding of sperm to zona pellucida • cellular response to heat • Unfolded Protein Response • chaperone cofactor-dependent protein refolding
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


3305


15482

Ensembl

ENSG00000234258 ENSG00000226704 ENSG00000236251 ENSG00000204390 ENSG00000206383
н/д


ENSMUSG00000007033

UniProt


P34931


P16627

RefSeq (мРНК)


NM_005527


NM_013558

RefSeq (білок)


NP_005518


NP_038586

Локус (UCSC)

Хр. 6: 31.81 – 31.82 Mb

Хр. 17: 35.19 – 35.2 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

HSPA1L (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 1 like) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 641 амінокислот, а молекулярна маса — 70 375^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATAKGIAIG	IDLGTTYSCV	GVFQHGKVEI	IANDQGNRTT	PSYVAFTDTE
RLIGDAAKNQ	VAMNPQNTVF	DAKRLIGRKF	NDPVVQADMK	LWPFQVINEG
GKPKVLVSYK	GENKAFYPEE	ISSMVLTKLK	ETAEAFLGHP	VTNAVITVPA
YFNDSQRQAT	KDAGVIAGLN	VLRIINEPTA	AAIAYGLDKG	GQGERHVLIF
DLGGGTFDVS	ILTIDDGIFE	VKATAGDTHL	GGEDFDNRLV	SHFVEEFKRK
HKKDISQNKR	AVRRLRTACE	RAKRTLSSST	QANLEIDSLY	EGIDFYTSIT
RARFEELCAD	LFRGTLEPVE	KALRDAKMDK	AKIHDIVLVG	GSTRIPKVQR
LLQDYFNGRD	LNKSINPDEA	VAYGAAVQAA	ILMGDKSEKV	QDLLLLDVAP
LSLGLETAGG	VMTALIKRNS	TIPTKQTQIF	TTYSDNQPGV	LIQVYEGERA
MTKDNNLLGR	FDLTGIPPAP	RGVPQIEVTF	DIDANGILNV	TATDKSTGKV
NKITITNDKG	RLSKEEIERM	VLDAEKYKAE	DEVQREKIAA	KNALESYAFN
MKSVVSDEGL	KGKISESDKN	KILDKCNELL	SWLEVNQLAE	KDEFDHKRKE
LEQMCNPIIT	KLYQGGCTGP	ACGTGYVPGR	PATGPTIEEV	D

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами.

Література

Milner C.M., Campbell R.D. (1990). Structure and expression of the three MHC-linked HSP70 genes. Immunogenetics. 32: 242—251. PMID 1700760 DOI:10.1007/BF00187095
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Radons J. (2016). The human HSP70 family of chaperones: where do we stand?. Cell Stress Chaperones. 21: 379—404. PMID 26865365 DOI:10.1007/s12192-016-0676-6
Milner C.M., Campbell R.D. (1992). Polymorphic analysis of the three MHC-linked HSP70 genes. Immunogenetics. 36: 357—362. PMID 1356099 DOI:10.1007/BF00218042

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5234 (англ.) . Процитовано 6 вересня 2017.
↑ UniProt, P34931 (англ.) . Архів оригіналу за 7 червня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.