KHSRP |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 2HH2, 2HH3, 2JVZ, 2OPU, 2OPV, 4B8T | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | KHSRP, FBP2, FUBP2, KSRP, KH-type splicing regulatory protein, p75 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 603445 MGI: 1336214 HomoloGene: 2734 GeneCards: KHSRP |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • DNA binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • nucleic acid binding • mRNA binding • mRNA 3'-UTR AU-rich region binding • RNA binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • гіалоплазма • мембрана • нуклеоплазма • cytoplasmic stress granule • клітинне ядро • Екзосома |
---|
Біологічний процес | • mRNA transport • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • mRNA catabolic process • RNA splicing, via transesterification reactions • mRNA processing • transcription, DNA-templated • regulation of miRNA metabolic process • Сплайсинг РНК • cellular response to cytokine stimulus • negative regulation of nitric oxide biosynthetic process • positive regulation of mRNA catabolic process • 3'-UTR-mediated mRNA destabilization • regulation of mRNA stability • GO:0061715 miRNA metabolic process • GO:0015915 транспорт • negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_003685 NM_001366299 NM_001366300 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_003676 NP_001353228 NP_001353229 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 19: 6.41 – 6.42 Mb | Хр. 17: 57.33 – 57.34 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
KHSRP (англ. KH-type splicing regulatory protein) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 711 амінокислот, а молекулярна маса — 73 115[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MSDYSTGGPP | | PGPPPPAGGG | | GGAGGAGGGP | | PPGPPGAGDR | | GGGGPGGGGP |
GGGSAGGPSQ | | PPGGGGPGIR | | KDAFADAVQR | | ARQIAAKIGG | | DAATTVNNST |
PDFGFGGQKR | | QLEDGDQPES | | KKLASQGDSI | | SSQLGPIHPP | | PRTSMTEEYR |
VPDGMVGLII | | GRGGEQINKI | | QQDSGCKVQI | | SPDSGGLPER | | SVSLTGAPES |
VQKAKMMLDD | | IVSRGRGGPP | | GQFHDNANGG | | QNGTVQEIMI | | PAGKAGLVIG |
KGGETIKQLQ | | ERAGVKMILI | | QDGSQNTNVD | | KPLRIIGDPY | | KVQQACEMVM |
DILRERDQGG | | FGDRNEYGSR | | IGGGIDVPVP | | RHSVGVVIGR | | SGEMIKKIQN |
DAGVRIQFKQ | | DDGTGPEKIA | | HIMGPPDRCE | | HAARIINDLL | | QSLRSGPPGP |
PGGPGMPPGG | | RGRGRGQGNW | | GPPGGEMTFS | | IPTHKCGLVI | | GRGGENVKAI |
NQQTGAFVEI | | SRQLPPNGDP | | NFKLFIIRGS | | PQQIDHAKQL | | IEEKIEGPLC |
PVGPGPGGPG | | PAGPMGPFNP | | GPFNQGPPGA | | PPHAGGPPPH | | QYPPQGWGNT |
YPQWQPPAPH | | DPSKAAAAAA | | DPNAAWAAYY | | SHYYQQPPGP | | VPGPAPAPAA |
PPAQGEPPQP | | PPTGQSDYTK | | AWEEYYKKIG | | QQPQQPGAPP | | QQDYTKAWEE |
YYKKQAQVAT | | GGGPGAPPGS | | QPDYSAAWAE | | YYRQQAAYYG | | QTPGPGGPQP |
PPTQQGQQQA | | Q |
Задіяний у таких біологічних процесах як процесінг мРНК, сплайсінг мРНК, транскрипція, регуляція транскрипції, транспорт, транспорт мРНК. Білок має сайт для зв'язування з ДНК, РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
Література
- Min H., Turck C.W., Nikolic J.M., Black D.L. (1997). A new regulatory protein, KSRP, mediates exon inclusion through an intronic splicing enhancer. Genes Dev. 11: 1023—1036. PMID 9136930 DOI:10.1101/gad.11.8.1023
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Davis-Smyth T., Duncan R.C., Zheng T., Michelotti G., Levens D. (1996). The far upstream element-binding proteins comprise an ancient family of single-strand DNA-binding transactivators. J. Biol. Chem. 271: 31679—31687. PMID 8940189 DOI:10.1074/jbc.271.49.31679
- Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
- Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6316 (англ.) . Процитовано 28 лютого 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q92945 (англ.) . Архів оригіналу за 4 лютого 2017. Процитовано 28 лютого 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |