SKIV2L2 |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | MTREX, Dob1, KIAA0052, Mtr4, fSAP118, Ski2 like RNA helicase 2, Mtr4 exosome RNA helicase, SKIV2L2 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 618122 MGI: 1919448 HomoloGene: 6257 GeneCards: MTREX |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • RNA helicase activity • nucleotide binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ATP binding • hydrolase activity • GO:0008026 helicase activity • nucleic acid binding • RNA binding |
---|
Клітинна компонента | • catalytic step 2 spliceosome • spliceosomal complex • ядерце • Екзосома • клітинне ядро • нуклеоплазма • nuclear exosome (RNase complex) • TRAMP complex |
---|
Біологічний процес | • mRNA processing • maturation of 5.8S rRNA • Сплайсинг РНК • rRNA processing • mRNA splicing, via spliceosome • Деградація РНК |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7f/PBB_GE_SKIV2L2_212896_at_fs.png/250px-PBB_GE_SKIV2L2_212896_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 5: 55.31 – 55.43 Mb | Хр. 13: 113 – 113.06 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
SKIV2L2 (англ. Ski2 like RNA helicase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 042 амінокислот, а молекулярна маса — 117 805[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MADAFGDELF | | SVFEGDSTTA | | AGTKKDKEKD | | KGKWKGPPGS | | ADKAGKRFDG |
KLQSESTNNG | | KNKRDVDFEG | | TDEPIFGKKP | | RIEESITEDL | | SLADLMPRVK |
VQSVETVEGC | | THEVALPAEE | | DYLPLKPRVG | | KAAKEYPFIL | | DAFQREAIQC |
VDNNQSVLVS | | AHTSAGKTVC | | AEYAIALALR | | EKQRVIFTSP | | IKALSNQKYR |
EMYEEFQDVG | | LMTGDVTINP | | TASCLVMTTE | | ILRSMLYRGS | | EVMREVAWVI |
FDEIHYMRDS | | ERGVVWEETI | | ILLPDNVHYV | | FLSATIPNAR | | QFAEWICHLH |
KQPCHVIYTD | | YRPTPLQHYI | | FPAGGDGLHL | | VVDENGDFRE | | DNFNTAMQVL |
RDAGDLAKGD | | QKGRKGGTKG | | PSNVFKIVKM | | IMERNFQPVI | | IFSFSKKDCE |
AYALQMTKLD | | FNTDEEKKMV | | EEVFSNAIDC | | LSDEDKKLPQ | | VEHVLPLLKR |
GIGIHHGGLL | | PILKETIEIL | | FSEGLIKALF | | ATETFAMGIN | | MPARTVLFTN |
ARKFDGKDFR | | WISSGEYIQM | | SGRAGRRGMD | | DRGIVILMVD | | EKMSPTIGKQ |
LLKGSADPLN | | SAFHLTYNMV | | LNLLRVEEIN | | PEYMLEKSFY | | QFQHYRAIPG |
VVEKVKNSEE | | QYNKIVIPNE | | ESVVIYYKIR | | QQLAKLGKEI | | EEYIHKPKYC |
LPFLQPGRLV | | KVKNEGDDFG | | WGVVVNFSKK | | SNVKPNSGEL | | DPLYVVEVLL |
RCSKESLKNS | | ATEAAKPAKP | | DEKGEMQVVP | | VLVHLLSAIS | | SVRLYIPKDL |
RPVDNRQSVL | | KSIQEVQKRF | | PDGIPLLDPI | | DDMGIQDQGL | | KKVIQKVEAF |
EHRMYSHPLH | | NDPNLETVYT | | LCEKKAQIAI | | DIKSAKRELK | | KARTVLQMDE |
LKCRKRVLRR | | LGFATSSDVI | | EMKGRVACEI | | SSADELLLTE | | MMFNGLFNDL |
SAEQATALLS | | CFVFQENSSE | | MPKLTEQLAG | | PLRQMQECAK | | RIAKVSAEAK |
LEIDEETYLS | | SFKPHLMDVV | | YTWATGATFA | | HICKMTDVFE | | GSIIRCMRRL |
EELLRQMCQA | | AKAIGNTELE | | NKFAEGITKI | | KRDIVFAASL | | YL |
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, геліказ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як процесинг мРНК, сплайсинг мРНК, процесінг рРНК, ацетилювання, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ядрі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Jurica M.S., Licklider L.J., Gygi S.P., Grigorieff N., Moore M.J. (2002). Purification and characterization of native spliceosomes suitable for three-dimensional structural analysis. RNA. 8: 426—439. PMID 11991638 DOI:10.1017/S1355838202021088
- Schilders G., van Dijk E., Pruijn G.J.M. (2007). C1D and hMtr4p associate with the human exosome subunit PM/Scl-100 and are involved in pre-rRNA processing. Nucleic Acids Res. 35: 2564—2572. PMID 17412707 DOI:10.1093/nar/gkm082
- Sloan K.E., Schneider C., Watkins N.J. (2012). Comparison of the yeast and human nuclear exosome complexes. Biochem. Soc. Trans. 40: 850—855. PMID 22817747 DOI:10.1042/BST20120061
- Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:18734 (англ.) . Процитовано 5 вересня 2017.
- ↑ UniProt, P42285 (англ.) . Архів оригіналу за 29 березня 2017. Процитовано 5 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |