TNFAIP3

TNFAIP3
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

2EQF, 2EQG, 2VFJ, 3DKB, 3OJ3, 3OJ4, 3VUW, 3VUX, 3VUY, 3ZJD, 3ZJE, 3ZJF, 3ZJG, 4ZRH, 4ZS5

Ідентифікатори
Символи TNFAIP3, A20, OTUD7C, TNFA1P2, AISBL, TNF alpha induced protein 3, AIFBL1
Зовнішні ІД OMIM: 191163 MGI: 1196377 HomoloGene: 4582 GeneCards: TNFAIP3
Пов'язані генетичні захворювання
системний червоний вовчак, Псоріаз[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

DNA binding
cysteine-type peptidase activity
zinc ion binding
зв'язування з іоном металу
GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity
protease binding
protein self-association
GO:0070122 peptidase activity
ligase activity
kinase binding
K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding
ubiquitin binding
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
каталітична активність
thiol-dependent deubiquitinase
hydrolase activity
identical protein binding
Lys63-specific deubiquitinase activity
transferase activity

Клітинна компонента

цитоплазма
гіалоплазма
лізосома
екзосома
клітинне ядро
внутрішньоклітинна мембранна органела

Біологічний процес

regulation of germinal center formation
positive regulation of hepatocyte proliferation
negative regulation of endothelial cell apoptotic process
negative regulation of interleukin-1 beta production
negative regulation of smooth muscle cell proliferation
regulation of vascular wound healing
B-1 B cell homeostasis
protein K48-linked deubiquitination
GO:1903364 positive regulation of protein catabolic process
negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity
regulation of defense response to virus by host
protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process
negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway
negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway
regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
negative regulation of interleukin-6 production
negative regulation of B cell activation
negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway
tolerance induction to lipopolysaccharide
response to muramyl dipeptide
negative regulation of chronic inflammatory response
negative regulation of cell death
negative regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling
протеоліз
establishment of protein localization to vacuole
protein deubiquitination
negative regulation of protein ubiquitination
protein K48-linked ubiquitination
protein K63-linked deubiquitination
negative regulation of CD40 signaling pathway
negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors
protein complex oligomerization
protein K11-linked deubiquitination
regulation of inflammatory response
negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway
negative regulation of innate immune response
negative regulation of osteoclast proliferation
negative regulation of tumor necrosis factor production
negative regulation of type I interferon production
обмін речовин
inflammatory response
response to molecule of bacterial origin
negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity
negative regulation of interleukin-2 production
negative regulation of inflammatory response
negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway
nucleotide-binding oligomerization domain containing signaling pathway
cellular response to lipopolysaccharide
negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway
negative regulation of bone resorption
cellular response to hydrogen peroxide
GO:0097285 апоптоз
Убіквітин-залежний протеоліз
cytoskeleton organization
cell migration
positive regulation of Wnt signaling pathway
protein K29-linked deubiquitination
protein K33-linked deubiquitination

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
7128
21929
Ensembl
ENSG00000118503
ENSMUSG00000019850
UniProt
P21580
Q60769
RefSeq (мРНК)
NM_001270507
NM_001270508
NM_006290
NM_001166402
NM_009397
RefSeq (білок)
NP_001257436
NP_001257437
NP_006281
NP_001159874
NP_033423
Локус (UCSC) Хр. 6: 137.87 – 137.88 Mb Хр. 10: 18.88 – 18.89 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

TNFAIP3 (англ. TNF alpha induced protein 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 790 амінокислот, а молекулярна маса — 89 614[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAEQVLPQALYLSNMRKAVKIRERTPEDIFKPTNGIIHHFKTMHRYTLEM
FRTCQFCPQFREIIHKALIDRNIQATLESQKKLNWCREVRKLVALKTNGD
GNCLMHATSQYMWGVQDTDLVLRKALFSTLKETDTRNFKFRWQLESLKSQ
EFVETGLCYDTRNWNDEWDNLIKMASTDTPMARSGLQYNSLEEIHIFVLC
NILRRPIIVISDKMLRSLESGSNFAPLKVGGIYLPLHWPAQECYRYPIVL
GYDSHHFVPLVTLKDSGPEIRAVPLVNRDRGRFEDLKVHFLTDPENEMKE
KLLKEYLMVIEIPVQGWDHGTTHLINAAKLDEANLPKEINLVDDYFELVQ
HEYKKWQENSEQGRREGHAQNPMEPSVPQLSLMDVKCETPNCPFFMSVNT
QPLCHECSERRQKNQNKLPKLNSKPGPEGLPGMALGASRGEAYEPLAWNP
EESTGGPHSAPPTAPSPFLFSETTAMKCRSPGCPFTLNVQHNGFCERCHN
ARQLHASHAPDHTRHLDPGKCQACLQDVTRTFNGICSTCFKRTTAEASSS
LSTSLPPSCHQRSKSDPSRLVRSPSPHSCHRAGNDAPAGCLSQAARTPGD
RTGTSKCRKAGCVYFGTPENKGFCTLCFIEYRENKHFAAASGKVSPTASR
FQNTIPCLGRECGTLGSTMFEGYCQKCFIEAQNQRFHEAKRTEEQLRSSQ
RRDVPRTTQSTSRPKCARASCKNILACRSEELCMECQHPNQRMGPGAHRG
EPAPEDPPKQRCRAPACDHFGNAKCNGYCNECFQFKQMYG

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, лігаз, тіолових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, запальна відповідь, убіквітинування білків, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, лізосомі.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Song H.Y., Rothe M., Goeddel D.V. (1996). The tumor necrosis factor-inducible zinc finger protein A20 interacts with TRAF1/TRAF2 and inhibits NF-kappaB activation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93: 6721—6725. PMID 8692885 DOI:10.1073/pnas.93.13.6721
  • Li L., Soetandyo N., Wang Q., Ye Y. (2009). The zinc finger protein A20 targets TRAF2 to the lysosomes for degradation. Biochim. Biophys. Acta. 1793: 346—353. PMID 18952128 DOI:10.1016/j.bbamcr.2008.09.013
  • Shembade N., Parvatiyar K., Harhaj N.S., Harhaj E.W. (2009). The ubiquitin-editing enzyme A20 requires RNF11 to downregulate NF-kappaB signalling. EMBO J. 28: 513—522. PMID 19131965 DOI:10.1038/emboj.2008.285
  • Komander D., Barford D. (2008). Structure of the A20 OTU domain and mechanistic insights into deubiquitination. Biochem. J. 409: 77—85. PMID 17961127 DOI:10.1042/BJ20071399
  • Opipari A.W. Jr., Boguski M.S., Dixit V.M. (1990). The A20 cDNA induced by tumor necrosis factor alpha encodes a novel type of zinc finger protein. J. Biol. Chem. 265: 14705—14708. PMID 2118515

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з TNFAIP3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11896 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.
  5. UniProt, P21580 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 6

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.