TNFAIP3 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 2EQF, 2EQG, 2VFJ, 3DKB, 3OJ3, 3OJ4, 3VUW, 3VUX, 3VUY, 3ZJD, 3ZJE, 3ZJF, 3ZJG, 4ZRH, 4ZS5 | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | TNFAIP3, A20, OTUD7C, TNFA1P2, AISBL, TNF alpha induced protein 3, AIFBL1 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 191163 MGI: 1196377 HomoloGene: 4582 GeneCards: TNFAIP3 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
системний червоний вовчак, Псоріаз[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • DNA binding • cysteine-type peptidase activity • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • protease binding • protein self-association • GO:0070122 peptidase activity • ligase activity • kinase binding • K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding • ubiquitin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • каталітична активність • thiol-dependent deubiquitinase • hydrolase activity • identical protein binding • Lys63-specific deubiquitinase activity • transferase activity |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • гіалоплазма • лізосома • екзосома • клітинне ядро • внутрішньоклітинна мембранна органела |
---|
Біологічний процес | • regulation of germinal center formation • positive regulation of hepatocyte proliferation • negative regulation of endothelial cell apoptotic process • negative regulation of interleukin-1 beta production • negative regulation of smooth muscle cell proliferation • regulation of vascular wound healing • B-1 B cell homeostasis • protein K48-linked deubiquitination • GO:1903364 positive regulation of protein catabolic process • negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity • regulation of defense response to virus by host • protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process • negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway • negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway • regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway • negative regulation of interleukin-6 production • negative regulation of B cell activation • negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway • tolerance induction to lipopolysaccharide • response to muramyl dipeptide • negative regulation of chronic inflammatory response • negative regulation of cell death • negative regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling • протеоліз • establishment of protein localization to vacuole • protein deubiquitination • negative regulation of protein ubiquitination • protein K48-linked ubiquitination • protein K63-linked deubiquitination • negative regulation of CD40 signaling pathway • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors • protein complex oligomerization • protein K11-linked deubiquitination • regulation of inflammatory response • negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway • negative regulation of innate immune response • negative regulation of osteoclast proliferation • negative regulation of tumor necrosis factor production • negative regulation of type I interferon production • обмін речовин • inflammatory response • response to molecule of bacterial origin • negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity • negative regulation of interleukin-2 production • negative regulation of inflammatory response • negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway • nucleotide-binding oligomerization domain containing signaling pathway • cellular response to lipopolysaccharide • negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway • negative regulation of bone resorption • cellular response to hydrogen peroxide • GO:0097285 апоптоз • Убіквітин-залежний протеоліз • cytoskeleton organization • cell migration • positive regulation of Wnt signaling pathway • protein K29-linked deubiquitination • protein K33-linked deubiquitination |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_001270507 NM_001270508 NM_006290 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_001257436 NP_001257437 NP_006281 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 6: 137.87 – 137.88 Mb | Хр. 10: 18.88 – 18.89 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
TNFAIP3 (англ. TNF alpha induced protein 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 790 амінокислот, а молекулярна маса — 89 614[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MAEQVLPQAL | | YLSNMRKAVK | | IRERTPEDIF | | KPTNGIIHHF | | KTMHRYTLEM |
FRTCQFCPQF | | REIIHKALID | | RNIQATLESQ | | KKLNWCREVR | | KLVALKTNGD |
GNCLMHATSQ | | YMWGVQDTDL | | VLRKALFSTL | | KETDTRNFKF | | RWQLESLKSQ |
EFVETGLCYD | | TRNWNDEWDN | | LIKMASTDTP | | MARSGLQYNS | | LEEIHIFVLC |
NILRRPIIVI | | SDKMLRSLES | | GSNFAPLKVG | | GIYLPLHWPA | | QECYRYPIVL |
GYDSHHFVPL | | VTLKDSGPEI | | RAVPLVNRDR | | GRFEDLKVHF | | LTDPENEMKE |
KLLKEYLMVI | | EIPVQGWDHG | | TTHLINAAKL | | DEANLPKEIN | | LVDDYFELVQ |
HEYKKWQENS | | EQGRREGHAQ | | NPMEPSVPQL | | SLMDVKCETP | | NCPFFMSVNT |
QPLCHECSER | | RQKNQNKLPK | | LNSKPGPEGL | | PGMALGASRG | | EAYEPLAWNP |
EESTGGPHSA | | PPTAPSPFLF | | SETTAMKCRS | | PGCPFTLNVQ | | HNGFCERCHN |
ARQLHASHAP | | DHTRHLDPGK | | CQACLQDVTR | | TFNGICSTCF | | KRTTAEASSS |
LSTSLPPSCH | | QRSKSDPSRL | | VRSPSPHSCH | | RAGNDAPAGC | | LSQAARTPGD |
RTGTSKCRKA | | GCVYFGTPEN | | KGFCTLCFIE | | YRENKHFAAA | | SGKVSPTASR |
FQNTIPCLGR | | ECGTLGSTMF | | EGYCQKCFIE | | AQNQRFHEAK | | RTEEQLRSSQ |
RRDVPRTTQS | | TSRPKCARAS | | CKNILACRSE | | ELCMECQHPN | | QRMGPGAHRG |
EPAPEDPPKQ | | RCRAPACDHF | | GNAKCNGYCN | | ECFQFKQMYG |
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, лігаз, тіолових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, запальна відповідь, убіквітинування білків, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, лізосомі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Song H.Y., Rothe M., Goeddel D.V. (1996). The tumor necrosis factor-inducible zinc finger protein A20 interacts with TRAF1/TRAF2 and inhibits NF-kappaB activation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93: 6721—6725. PMID 8692885 DOI:10.1073/pnas.93.13.6721
- Li L., Soetandyo N., Wang Q., Ye Y. (2009). The zinc finger protein A20 targets TRAF2 to the lysosomes for degradation. Biochim. Biophys. Acta. 1793: 346—353. PMID 18952128 DOI:10.1016/j.bbamcr.2008.09.013
- Shembade N., Parvatiyar K., Harhaj N.S., Harhaj E.W. (2009). The ubiquitin-editing enzyme A20 requires RNF11 to downregulate NF-kappaB signalling. EMBO J. 28: 513—522. PMID 19131965 DOI:10.1038/emboj.2008.285
- Komander D., Barford D. (2008). Structure of the A20 OTU domain and mechanistic insights into deubiquitination. Biochem. J. 409: 77—85. PMID 17961127 DOI:10.1042/BJ20071399
- Opipari A.W. Jr., Boguski M.S., Dixit V.M. (1990). The A20 cDNA induced by tumor necrosis factor alpha encodes a novel type of zinc finger protein. J. Biol. Chem. 265: 14705—14708. PMID 2118515
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з TNFAIP3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11896 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.
- ↑ UniProt, P21580 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.
Див. також
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |