GroEL |
---|
|
Estructures disponibles |
---|
PDB | Cerca ortòloga: PDBe RCSB |
---|
Llista de codis id de PDB |
---|
4PJ1 |
|
|
Identificadors |
---|
Àlies | HSPD1 (HUGO), CPN60, GROEL, HLD4, HSP-60, HSP60, HSP65, HuCHA60, SPG13, heat shock protein family D (Hsp60) member 1 |
---|
Identif. externs | OMIM: 118190 MGI: 96242 HomoloGene: 1626 GeneCards: HSPD1 OMA: HSPD1 - orthologs |
---|
|
Malalties relacionades genèticament |
---|
hereditary spastic paraplegia 13 , hypomyelinating leukodystrophy 4 [1] |
Localització del gen (humà) |
---|
| Crom. | Cromosoma 2 (humà)[2] |
---|
| Banda | 2q33.1 | Inici | 197.486.584 bp[2] |
---|
Fi | 197.516.737 bp[2] |
---|
|
Localització del gen (ratolí) |
---|
| Crom. | Cromosoma 1 (ratolí)[3] |
---|
| Banda | 1|1 C1.2 | Inici | 55.116.994 bp[3] |
---|
Fi | 55.127.402 bp[3] |
---|
|
Patró d'expressió d'ARN |
---|
Bgee | humà | ratolí (ortòleg) |
---|
Més explicacions | - right adrenal gland
- right adrenal cortex
- left adrenal gland
- left adrenal cortex
- ventricular zone
- cos del pàncrees
- epithelium of colon
- mucosa of transverse colon
- eminència ganglionar
- recte
|
| | Més referències a dades d'expressió |
|
---|
BioGPS |
| Més referències a dades d'expressió |
|
---|
|
Ontologia genètica |
---|
Funció molecular | - unió de nucleòtids
- chaperone binding
- p53 binding
- single-stranded DNA binding
- activitat ATPasa
- unió proteica
- double-stranded RNA binding
- DNA replication origin binding
- unió d'ATP
- unió de la proteïna de la ubiquitina
- protein folding chaperone activity
- unfolded protein binding
- RNA binding
- activitat hidrolasa
- high-density lipoprotein particle binding
- enzyme binding
- apolipoprotein binding
- apolipoprotein A-I binding
- lipopolysaccharide binding
- isomerase activity
| Component cel·lular | - citoplasma
- cyclin-dependent protein kinase activating kinase holoenzyme complex
- lipopolysaccharide receptor complex
- early endosome
- mitocondri
- clathrin-coated pit
- coated vesicle
- exosoma extracel·lular
- matriu extracel·lular
- matriu mitocondrial
- extracel·lular
- mitochondrial inner membrane
- citosol
- membrana plasmàtica
- superfície cel·lular
- membrana
- secretory granule
- complex macromolecular
| Procés biològic | - chaperone-mediated protein complex assembly
- positive regulation of interleukin-12 production
- positive regulation of interleukin-10 production
- protein stabilization
- protein maturation
- positive regulation of macrophage activation
- MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway
- isotype switching to IgG isotypes
- B cell activation
- B cell cytokine production
- response to unfolded protein
- B cell proliferation
- plegament proteic
- positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell
- protein refolding
- positive regulation of interleukin-6 production
- positive regulation of apoptotic process
- response to cold
- procés viral
- activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process
- regulation of transcription by RNA polymerase II
- 'de novo' protein folding
- protein import into mitochondrial intermembrane space
- chaperone-mediated protein folding
- apoptotic mitochondrial changes
- positive regulation of interferon-alpha production
- positive regulation of interferon-gamma production
- T cell activation
- negative regulation of apoptotic process
- positive regulation of T cell activation
- mitochondrion organization
| Fonts:Amigo / QuickGO |
|
|
Wikidata |
Veure/Editar gen humà | Veure/Editar gen del ratolí |
|
GroEL és una proteïna que pertany a la família de les xaperonines de les xaperones moleculars, i es troba en molts bacteris.[6] És necessari per al correcte plegament de moltes proteïnes. Per funcionar correctament, GroEL requereix el complex de proteïnes de la coxaperonina, semblant a la tapa, GroES. En els eucariotes, les proteïnes d'orgànuls Hsp60 i Hsp10 són estructuralment i funcionalment gairebé idèntiques a GroEL i GroES, respectivament, a causa del seu origen endosimbiòtic.
Mecanisme
Dins de la cèl·lula, el procés de plegament de proteïnes mediades per GroEL / ES implica múltiples rondes d’unió, encapsulació i alliberament de proteïna del substrat. Les proteïnes del substrat desplegades s’uneixen a una regió d’unió hidròfoba a la vora interior de la cavitat oberta de GroEL, formant un complex binari amb la xaperonina. La unió de la proteïna del substrat d'aquesta manera, a més de la unió d' ATP, indueix un canvi conformacional que permet l'associació del complex binari amb una estructura de tapa separada, GroES. La unió de GroES a la cavitat oberta de la xaperonina indueix les subunitats individuals de la xaperonina a girar de manera que el lloc d'unió del substrat hidrofòbic s'elimini de l'interior de la cavitat, provocant que la proteïna del substrat s'expulsi de la vora a la cambra ara en gran part hidròfila. L'entorn hidrofílic de la cambra afavoreix l'ocultació de residus hidrofòbics del substrat, induint el plegament del substrat. La hidròlisi de l'ATP i la unió d'una nova proteïna de substrat a la cavitat oposada envia un senyal al·lostèric que provoca l'alliberament de GroES i la proteïna encapsulada al citosol. Una determinada proteïna experimentarà múltiples rondes de plegament, tornant cada vegada al seu estat original desplegat, fins que s'aconsegueixi la conformació nativa o una estructura intermèdia compromesa a assolir l'estat natiu. Com a alternativa, el substrat pot sucumbir a una reacció de la competència, com ara plegament erroni i agregació amb altres proteïnes mal plegades.[7]
Estructura
Estructuralment, GroEL és un tetradecàmer de doble anell, amb els anells cis i trans que consten de set subunitats cadascun. Els canvis conformacionals que es produeixen a la cavitat central de GroEL fan que l’interior de GroEL es converteixi en hidròfil, en lloc d’hidrofòbic, i és probable que faciliti el plegament de les proteïnes.
Referències
- ↑ «Malalties que s'associen genèticament amb GroEL, vegeu/editeu les referències a wikidata».
- ↑ 2,0 2,1 2,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000144381 - Ensembl, May 2017
- ↑ 3,0 3,1 3,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000025980 – Ensembl, May 2017
- ↑ «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ «The universally conserved GroE (Hsp60) chaperonins». Annu. Rev. Microbiol., 45, 1991, pàg. 301–25. DOI: 10.1146/annurev.mi.45.100191.001505. PMID: 1683763.
- ↑ «Dues famílies de xaperonina: fisiologia i mecanisme». Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 23, 2007, pàg. 115-45. DOI: 10.1146 / annurev.cellbio.23.090506.123555. PMID: 17489689.