GroEL

Infotaula de gen GroEL
Estructures disponibles
PDBCerca ortòloga: PDBe RCSB
Llista de codis id de PDB

4PJ1

Identificadors
ÀliesHSPD1 (HUGO), CPN60, GROEL, HLD4, HSP-60, HSP60, HSP65, HuCHA60, SPG13, heat shock protein family D (Hsp60) member 1
Identif. externsOMIM: 118190   MGI: 96242   HomoloGene: 1626   GeneCards: HSPD1   OMA: HSPD1 - orthologs
Malalties relacionades genèticament
hereditary spastic paraplegia 13 Podeu traduir-lo, hypomyelinating leukodystrophy 4 Podeu traduir-lo [1]
Localització del gen (humà)
Cromosoma 2 (humà)
Crom.Cromosoma 2 (humà)[2]
Cromosoma 2 (humà)
Localització genòmica per GroEL
Localització genòmica per GroEL
Banda2q33.1Inici197.486.584 bp[2]
Fi197.516.737 bp[2]
Localització del gen (ratolí)
Cromosoma 1 (ratolí)
Crom.Cromosoma 1 (ratolí)[3]
Cromosoma 1 (ratolí)
Localització genòmica per GroEL
Localització genòmica per GroEL
Banda1|1 C1.2Inici55.116.994 bp[3]
Fi55.127.402 bp[3]
Patró d'expressió d'ARN
Bgee
humàratolí (ortòleg)
Més explicacions
  • right adrenal gland Podeu traduir-lo

  • right adrenal cortex Podeu traduir-lo

  • left adrenal gland Podeu traduir-lo

  • left adrenal cortex Podeu traduir-lo

  • ventricular zone Podeu traduir-lo

  • cos del pàncrees Podeu corregir-lo

  • epithelium of colon Podeu traduir-lo

  • mucosa of transverse colon Podeu traduir-lo

  • eminència ganglionar Podeu corregir-lo

  • recte
Més explicacions
Més referències a dades d'expressió
BioGPS




Més referències a dades d'expressió
Ontologia genètica
Funció molecular
  • unió de nucleòtids Podeu corregir-lo
  • chaperone binding Podeu traduir-lo
  • p53 binding Podeu traduir-lo
  • single-stranded DNA binding Podeu traduir-lo
  • activitat ATPasa Podeu corregir-lo
  • unió proteica 
  • double-stranded RNA binding Podeu traduir-lo
  • DNA replication origin binding Podeu traduir-lo
  • unió d'ATP Podeu corregir-lo
  • unió de la proteïna de la ubiquitina Podeu corregir-lo
  • protein folding chaperone activity Podeu traduir-lo
  • unfolded protein binding Podeu traduir-lo
  • RNA binding Podeu traduir-lo
  • activitat hidrolasa Podeu corregir-lo
  • high-density lipoprotein particle binding Podeu traduir-lo
  • enzyme binding Podeu traduir-lo
  • apolipoprotein binding Podeu traduir-lo
  • apolipoprotein A-I binding Podeu traduir-lo
  • lipopolysaccharide binding Podeu traduir-lo
  • isomerase activity Podeu traduir-lo
Component cel·lular
  • citoplasma 
  • cyclin-dependent protein kinase activating kinase holoenzyme complex Podeu traduir-lo
  • lipopolysaccharide receptor complex Podeu traduir-lo
  • early endosome Podeu traduir-lo
  • mitocondri 
  • clathrin-coated pit Podeu traduir-lo
  • coated vesicle Podeu traduir-lo
  • exosoma extracel·lular Podeu corregir-lo
  • matriu extracel·lular 
  • matriu mitocondrial 
  • extracel·lular 
  • mitochondrial inner membrane Podeu traduir-lo
  • citosol 
  • membrana plasmàtica 
  • superfície cel·lular Podeu corregir-lo
  • membrana Podeu corregir-lo
  • secretory granule Podeu traduir-lo
  • complex macromolecular Podeu corregir-lo
Procés biològic
  • chaperone-mediated protein complex assembly Podeu traduir-lo
  • positive regulation of interleukin-12 production Podeu traduir-lo
  • positive regulation of interleukin-10 production Podeu traduir-lo
  • protein stabilization Podeu traduir-lo
  • protein maturation Podeu traduir-lo
  • positive regulation of macrophage activation Podeu traduir-lo
  • MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway Podeu traduir-lo
  • isotype switching to IgG isotypes Podeu traduir-lo
  • B cell activation Podeu traduir-lo
  • B cell cytokine production Podeu traduir-lo
  • response to unfolded protein Podeu traduir-lo
  • B cell proliferation Podeu traduir-lo
  • plegament proteic 
  • positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell Podeu traduir-lo
  • protein refolding Podeu traduir-lo
  • positive regulation of interleukin-6 production Podeu traduir-lo
  • positive regulation of apoptotic process Podeu traduir-lo
  • response to cold Podeu traduir-lo
  • procés viral Podeu corregir-lo
  • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process Podeu traduir-lo
  • regulation of transcription by RNA polymerase II Podeu traduir-lo
  • 'de novo' protein folding Podeu traduir-lo
  • protein import into mitochondrial intermembrane space Podeu traduir-lo
  • chaperone-mediated protein folding Podeu traduir-lo
  • apoptotic mitochondrial changes Podeu traduir-lo
  • positive regulation of interferon-alpha production Podeu traduir-lo
  • positive regulation of interferon-gamma production Podeu traduir-lo
  • T cell activation Podeu traduir-lo
  • negative regulation of apoptotic process Podeu traduir-lo
  • positive regulation of T cell activation Podeu traduir-lo
  • mitochondrion organization Podeu traduir-lo
Fonts:Amigo / QuickGO
Ortòlegs
EspèciesHumàRatolí
Entrez

3329

15510

Ensembl

ENSG00000144381

ENSMUSG00000025980

UniProt

P10809

P63038

RefSeq (ARNm)

NM_002156
NM_199440

NM_010477
NM_001356512

RefSeq (proteïna)

NP_002147
NP_955472

NP_034607
NP_001343441

Localització (UCSC)Chr 2: 197.49 – 197.52 MbChr 1: 55.12 – 55.13 Mb
Cerca a PubMed[4][5]
Wikidata
Veure/Editar gen humàVeure/Editar gen del ratolí

GroEL és una proteïna que pertany a la família de les xaperonines de les xaperones moleculars, i es troba en molts bacteris.[6] És necessari per al correcte plegament de moltes proteïnes. Per funcionar correctament, GroEL requereix el complex de proteïnes de la coxaperonina, semblant a la tapa, GroES. En els eucariotes, les proteïnes d'orgànuls Hsp60 i Hsp10 són estructuralment i funcionalment gairebé idèntiques a GroEL i GroES, respectivament, a causa del seu origen endosimbiòtic.

Mecanisme

Dins de la cèl·lula, el procés de plegament de proteïnes mediades per GroEL / ES implica múltiples rondes d’unió, encapsulació i alliberament de proteïna del substrat. Les proteïnes del substrat desplegades s’uneixen a una regió d’unió hidròfoba a la vora interior de la cavitat oberta de GroEL, formant un complex binari amb la xaperonina. La unió de la proteïna del substrat d'aquesta manera, a més de la unió d' ATP, indueix un canvi conformacional que permet l'associació del complex binari amb una estructura de tapa separada, GroES. La unió de GroES a la cavitat oberta de la xaperonina indueix les subunitats individuals de la xaperonina a girar de manera que el lloc d'unió del substrat hidrofòbic s'elimini de l'interior de la cavitat, provocant que la proteïna del substrat s'expulsi de la vora a la cambra ara en gran part hidròfila. L'entorn hidrofílic de la cambra afavoreix l'ocultació de residus hidrofòbics del substrat, induint el plegament del substrat. La hidròlisi de l'ATP i la unió d'una nova proteïna de substrat a la cavitat oposada envia un senyal al·lostèric que provoca l'alliberament de GroES i la proteïna encapsulada al citosol. Una determinada proteïna experimentarà múltiples rondes de plegament, tornant cada vegada al seu estat original desplegat, fins que s'aconsegueixi la conformació nativa o una estructura intermèdia compromesa a assolir l'estat natiu. Com a alternativa, el substrat pot sucumbir a una reacció de la competència, com ara plegament erroni i agregació amb altres proteïnes mal plegades.[7]

Estructura

Estructuralment, GroEL és un tetradecàmer de doble anell, amb els anells cis i trans que consten de set subunitats cadascun. Els canvis conformacionals que es produeixen a la cavitat central de GroEL fan que l’interior de GroEL es converteixi en hidròfil, en lloc d’hidrofòbic, i és probable que faciliti el plegament de les proteïnes.

  • GroEL (vista lateral)
    GroEL (vista lateral)
  • GroEL (vista superior)
    GroEL (vista superior)
  • Complex GroES/GroEL (lateral)
    Complex GroES/GroEL (lateral)
  • Complex GroES/GroEL (superior)
    Complex GroES/GroEL (superior)

Referències

  1. «Malalties que s'associen genèticament amb GroEL, vegeu/editeu les referències a wikidata».
  2. 2,0 2,1 2,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000144381 - Ensembl, May 2017
  3. 3,0 3,1 3,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000025980 – Ensembl, May 2017
  4. «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  6. «The universally conserved GroE (Hsp60) chaperonins». Annu. Rev. Microbiol., 45, 1991, pàg. 301–25. DOI: 10.1146/annurev.mi.45.100191.001505. PMID: 1683763.
  7. «Dues famílies de xaperonina: fisiologia i mecanisme». Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 23, 2007, pàg. 115-45. DOI: 10.1146 / annurev.cellbio.23.090506.123555. PMID: 17489689.