GroES

Infotaula de gen GroES
Estructures disponibles
PDBCerca ortòloga: PDBe RCSB
Llista de codis id de PDB

4PJ1

Identificadors
ÀliesHSPE1 (HUGO), heat shock 10kDa protein 1, CPN10, EPF, GROES, HSP10, heat shock protein family E (Hsp10) member 1
Identif. externsOMIM: 600141   MGI: 104680   HomoloGene: 20500   GeneCards: HSPE1   OMA: HSPE1 - orthologs
Localització del gen (humà)
Cromosoma 2 (humà)
Crom.Cromosoma 2 (humà)[1]
Cromosoma 2 (humà)
Localització genòmica per GroES
Localització genòmica per GroES
Banda2q33.1Inici197.500.140 bp[1]
Fi197.503.449 bp[1]
Localització del gen (ratolí)
Cromosoma 1 (ratolí)
Crom.Cromosoma 1 (ratolí)[2]
Cromosoma 1 (ratolí)
Localització genòmica per GroES
Localització genòmica per GroES
Banda1|1 C1.2Inici55.127.291 bp[2]
Fi55.130.466 bp[2]
Patró d'expressió d'ARN
Bgee
humàratolí (ortòleg)
Més explicacions
  • right adrenal gland Podeu traduir-lo

  • right adrenal cortex Podeu traduir-lo

  • left adrenal gland Podeu traduir-lo

  • left adrenal cortex Podeu traduir-lo

  • mucosa of transverse colon Podeu traduir-lo

  • right lobe of liver Podeu traduir-lo

  • hipotàlem

  • human kidney Podeu traduir-lo

  • ventricular zone Podeu traduir-lo

  • C1 segment Podeu traduir-lo
Més explicacions
Més referències a dades d'expressió
BioGPS
Més referències a dades d'expressió
Ontologia genètica
Funció molecular
  • chaperone binding Podeu traduir-lo
  • unió proteica 
  • unió d'ATP Podeu corregir-lo
  • metal ion binding Podeu traduir-lo
  • unfolded protein binding Podeu traduir-lo
  • RNA binding Podeu traduir-lo
Component cel·lular
  • citoplasma 
  • exosoma extracel·lular Podeu corregir-lo
  • membrana Podeu corregir-lo
  • mitocondri 
  • matriu mitocondrial 
Procés biològic
  • response to unfolded protein Podeu traduir-lo
  • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process Podeu traduir-lo
  • plegament proteic 
  • osteoblast differentiation Podeu traduir-lo
  • chaperone cofactor-dependent protein refolding Podeu traduir-lo
Fonts:Amigo / QuickGO
Ortòlegs
EspèciesHumàRatolí
Entrez

3336

15528

Ensembl

ENSG00000115541

ENSMUSG00000073676

UniProt

P61604

Q64433

RefSeq (ARNm)

NM_002157

NM_008303

RefSeq (proteïna)

NP_002148

NP_032329

Localització (UCSC)Chr 2: 197.5 – 197.5 MbChr 1: 55.13 – 55.13 Mb
Cerca a PubMed[3][4]
Wikidata
Veure/Editar gen humàVeure/Editar gen del ratolí

GroES és una proteïna xaperona molecular Hsp10 d'E. coli de 10 kDa que serveix de tapa en els dos extrems del complex cilíndric GroEL. GroES i GroEL plegats formen el complex molecular anomenat GroEL/GroES.[5]

El GroES existeix com un oligòmer en forma d’anell d’entre sis i vuit subunitats idèntiques, mentre que la xaperonina de 60 kDa (cpn60 - o groEL en bacteris) forma una estructura que comprèn 2 anells apilats, cada anell conté 7 subunitats idèntiques.[6] Aquestes estructures anulars es munten per autoestimulació en presència de Mg2 + -ATP. La cavitat central del tetradecàmer cilíndric cpn60 proporciona un entorn aïllat per al plegament de proteïnes mentre cpn-10 s’uneix a cpn-60 i sincronitza l’alliberament de la proteïna plegada de manera dependent de Mg2 + -ATP.[7] La unió de cpn10 a cpn60 inhibeix la feble activitat ATPasa de cpn60.

Homologia funcional

Figura 1. Geometria en anell de la co-xaperonina gp31 del bacteriòfag T4

En humans, la proteïna Hsp10 també coneguda per cpn10 o EPF fa una funció similar a GroES. És codificada pel gen HSPE1. Aquesta homologia també ha estat detectada en altres mamífers, bacteris i virus (fags) (figura1).

Referències

  1. 1,0 1,1 1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000115541 - Ensembl, May 2017
  2. 2,0 2,1 2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000073676 – Ensembl, May 2017
  3. «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. Lee KH, Kim HS, Jeong HS, Lee YS (October 2002). "Chaperonin GroESL mediates the protein folding of human liver mitochondrial aldehyde dehydrogenase in Escherichia coli". Biochem. Biophys. Res. Commun. 298 (2): 216–24. doi:10.1016/S0006-291X(02)02423-3. PMID: 12387818
  6. «Homologous plant and bacterial proteins chaperone oligomeric protein assembly». Nature, 333, 6171, maig 1988, pàg. 330–4. DOI: 10.1038/333330a0. PMID: 2897629.
  7. «Cloning, sequencing, mapping, and transcriptional analysis of the groESL operon from Bacillus subtilis». J. Bacteriol., 174, 12, juny 1992, pàg. 3993–9. DOI: 10.1128/jb.174.12.3993-3999.1992. PMC: 206108. PMID: 1350777.