UBA52
UBA52 | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() | |||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | UBA52, CEP52, HUBCEP52, L40, RPL40, Ubiquitin A-52 residue ribosomal protein fusion product 1 | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 191321 MGI: 3644625 HomoloGene: 68307 GeneCards: UBA52 | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Шаблон експресії | |||||||||||||||||
![]() | |||||||||||||||||
Більше даних | |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 19: 18.57 – 18.58 Mb | н/д | |||||||||||||||
PubMed search | [1] | [2] | |||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
UBA52 (англ. Ubiquitin A-52 residue ribosomal protein fusion product 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 128 амінокислот, а молекулярна маса — 14 728[4].
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MQIFVKTLTG | KTITLEVEPS | DTIENVKAKI | QDKEGIPPDQ | QRLIFAGKQL | ||||
EDGRTLSDYN | IQKESTLHLV | LRLRGGIIEP | SLRQLAQKYN | CDKMICRKCY | ||||
ARLHPRAVNC | RKKKCGHTNN | LRPKKKVK |
Кодований геном білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків, фосфопротеїнів. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
Література
- Baker R.T., Board P.G. (1991). The human ubiquitin-52 amino acid fusion protein gene shares several structural features with mammalian ribosomal protein genes. Nucleic Acids Res. 19: 1035—1040. PMID 1850507 DOI:10.1093/nar/19.5.1035
- Schlesinger D.H., Goldstein G. (1975). Molecular conservation of 74 amino acid sequence of ubiquitin between cattle and man. Nature. 255: 423—424. PMID 1128706 DOI:10.1038/255423a0
- Salvesen G., Lloyd C., Farley D. (1987). cDNA encoding a human homolog of yeast ubiquitin 1. Nucleic Acids Res. 15: 5485—5485. PMID 3037496 DOI:10.1093/nar/15.13.5485
- Ko H.S., Uehara T., Tsuruma K., Nomura Y. (2004). Ubiquilin interacts with ubiquitylated proteins and proteasome through its ubiquitin-associated and ubiquitin-like domains. FEBS Lett. 566: 110—114. PMID 15147878 DOI:10.1016/j.febslet.2004.04.031
- Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain. Mol. Cell. 21: 737—748. PMID 16543144 DOI:10.1016/j.molcel.2006.02.018
- Okumura F., Hatakeyama S., Matsumoto M., Kamura T., Nakayama K. (2004). Functional regulation of FEZ1 by the U-box-type ubiquitin ligase E4B contributes to neuritogenesis. J. Biol. Chem. 279: 53533—53543. PMID 15466860 DOI:10.1074/jbc.M402916200
Примітки
Див. також
- Хромосома 19
![]() | Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
|